Состав кератина: Кератин для волос марки HELSО. Для чего он нужен? Чего ждать от него? Как и в каких пропорциях применять?10 месяцев тестирования.Мои итоги.

Содержание

Кератиновое выпрямление волос – плюсы и минусы

Много споров и полярных мнений возникает вокруг процедуры кератинового выпрямления. Эффектный результат или испорченные волосы? Есть как противники так приверженцы кератина. Мы рассмотрим все популярные «за» и «против».
Кератин не теряет своей популярности, а разговоры о его вреде лишь подогревают интерес. Масса средств представлена сейчас на рынке, и они продолжают активно появляться.

Кератин появился в Бразилии и стал одним из первых способов выпрямления кудрявых и волнистых волос на длительный срок. Он стал альтернативой ежедневному термическому выпрямлению утюжком.

Первый кератин обладал рядом недостатков, содержал опасный формальдегид. Сейчас технологии позволяют выпрямлять волосы безопасно и без вредных веществ в составе. На смену пришли составы с глиоксидом и кислотами, которые выполняют ту же функцию выпрямления. Современный кератин имеет усовершенствованную формулу, он расщепляется на более мелкие молекулы путем гидролиза. Иначе говоря, он приобретает растворимую форму. Гидролизованный кератин способен встраиваться в структуру волоса в отличие от крупных молекул кератина первого поколения. Составы обогащаются натуральными веществами, которые дополнительно питают, увлажняют волосы и всячески способствуют здоровому внешнему виду.

Плюсы кератинового выпрямления

  • Прямые послушные волосы. Это причина, по которой появилась процедура и это результат, за которым тысячи девушек идут в салоны и к мастерам по кератину.
  • Уплотнение волоса. Питание и увлажнение. В современные составы входит множество полезных и укрепляющих веществ, масел, аминокислот, природных компонентов. Которые остаются в структуре благодаря действию кератина. Он образует защитную пленку на поверхности и не позволяет полезным веществам вымываться из волоса. Каждый бренд создает свой уникальный состав.
  • Ухоженный внешний вид. Волосы, которые выглядят как на обложке журнала – мечта многих. Без укладок и дополнительных средств, ухоженные и блестящие. Локоны повреждаются окрашиваниями, укладками, осветлением. Красота требует жертв и все эти действия направлены на разрушение структуры наших волос. Пористые, сухие, ломкие. Если рассмотреть такой волос под многократным увеличением, то можно увидеть разрушение чешуйчатого слоя.

  • Кератин не зря выбрали в качестве реставратора таких волос. Ведь это природный белок, из которого и состоят наши волосы. В нем содержатся аминокислоты, пептиды, это строительное вещество, которое встраивается в микротрещины волоса и запаивает структуру делая ее гладкой и блестящей.
  • Длительный результат – от 4 до 8 месяцев.
  • Универсальность. Сейчас существуют составы для любого типа волос. Не только для вьющихся и кудрявых, но и для пористых, поврежденных.
  • Окрашенные волосы дольше сохраняют свой цвет. А добавление кератина в краску  уменьшает повреждения в процессе процедуры.
  • После мытья волосы не требуют укладки.
  • Волосы не меняют своего вида от влажности, не пушатся.
  • Антистатический эффект.
  • Нет секущихся кончиков.
  • Легко расчесываются и не путаются.

Минусы кератинового выпрямления

  • Структура кудрявого волоса неравномерна. Там, где завиток сгибается происходит естественное утоньшение. Когда волос насильно распрямляют и затем эффект проходит, то в месте сгиба волос может обламываться.
  • Не стоит делать кератин при очень поврежденных тонких волосах, блондам, после обесцвечиваний, лучше выбрать другие восстановительные процедуры, например, ботокс, нанопластику. Важно подбирать продукт под тип волос. Кератин для афро-волос противопоказан славянскому типу, поскольку его состав более активный.
  • Утяжеление волоса из-за чего волос может выпадать.
  • Плохое окрашивание. После кератинового выпрямления – волос покрывается защитным слоем и красителю сложно проникнуть через этот барьер и результат может быть неравномерным, поэтому рекомендуют красить до выпрямления.
  • Уменьшение объема волос за счет того, что исчезает пушистость.

  • Если состав неверно подобран под тип волос, то часто возникает жалоба на быстрое загрязнение и жирность.
  • После процедуры можно использовать только специальные шампуни без сульфатов, поскольку обычные способствуют быстрому вымыванию веществ из волоса.
  • В некоторых составах по-прежнему содержится формальдегид. Например, в сильных составах для афро-волос, для жестких и плотных, кудрявых волос. Они могут иметь допустимый нормами процент формальдегида или его производных. При соблюдении условий работы и грамотности мастера процедура не навредит клиенту. Находясь в жидкой форме он не так опасен, как в газообразной. При термической обработке он испаряется и попадает в дыхательные пути. Это может раздражать слизистую, приводить к аллергиям, головной боли, бронхитам. Поэтому важно – хорошая вентиляция во время процедуры и средства защиты для мастера и клиента: перчатки, маски-респираторы.
  • После некоторых составов волосы нельзя мыть 24 часа.

Мифы о кератиновом выпрямлении

Кератиновое выпрямление только для кудрявых волос.

Процедура появилась как средство для выпрямления кудрявых волос. Но сейчас она универсальна и можно подобрать продукт для любого типа волос. Купить кератин для профессиональных мастеров можно в нашем интернет-магазине  – только проверенные и качественные бренды. 

Если кератин так влияет на волосы, то почему из него не делают шампуни, маски и пр.

Кератин добавляют в обычные косметические средства для волос. Но тот эффект, который получается после профессиональной процедуры обусловлен термической запайкой кератина. Следовательно, после обычного шампуня или маски, даже если в них добавить эти чудодейственные молекулы кератина, это невозможно. Они просто смоются вместе с водой и не задержатся на волосах.

Вредная процедура.

Вредным является формальдегид или его соединения, которые содержатся в некоторых составах.  Поэтому процедуру нужно выполнять соблюдая меры безопасности. Но сейчас любое косметическое средство содержит те или иные химические компоненты и многие условно безвредные, и все же они используются в косметической промышленности во всем мире. Тем, кто против кератина и любой химии можно просто пользоваться бабушкиными рецептами и делать маски из яичного белка и желатина, результат конечно будет сомнительный, но зато натуральный.  А все любители красивых и ухоженных волос будут делать процедуры по уходу и получать удовольствие от результата.

Волосы становятся хуже, после того как кератин смывается.

Если используется качественный продукт с хорошим составом без формальдегида, и мастер соблюдает технологию, то после – волосы вернуться к своему прежнему состоянию.

Структура волос после регулярных процедур меняется.

То, что дано природой не поменяешь. И если волосы волнистые, то они будут продолжать отрастать волнистыми. Влияние кератина может накапливаться только в уже отросшем волосе.

У подруги после кератина выпали или стали ломаться волосы.

Это частный случай. Здесь речь о некачественном кератине или нарушении мастером технологии. Средство не наносится на кожу и контакт с ней противопоказан. Количество кератина на волосах тоже влияет на результат. Также важна степень просушенности волос перед обработкой утюжком. У разных брендов технология выполнения отличается. Все это зона ответственности мастера.

Определенные составы не предназначены для тонких волос и могут их сильно пересушить. Обесцвеченным блондам кератин противопоказан. Если все подобрано правильно и мастер – профессионал, то состояние волос только улучшиться, все остальные варианты относятся скорее к досадным исключениям.

Клиентам можно посоветовать интересоваться – какие продукты использует мастер. Сейчас доступна любая информация и состав любого средства можно найти в интернете. Настоящие профессиональные средства продаются только сертифицированным и прошедшим обучение мастерам.

Процедура дорогостоящая и проводится только в салонах.

Сам продукт может стоить дорого, а вот за исполнением можно обратиться к частному мастеру. Сейчас это очень популярно и многие специально обучаются для того, чтобы работать на дому.

Противопоказания к процедуре кератина

В некоторых случая от процедуры стоит отказаться:

  • Аллергические реакции. Если человек склонен к аллергиям, обладает чувствительной кожей или слизистой, то есть риск возникновения ответной реакции.
  • Если есть серьезные заболевания организма.
  • В период беременности и лактации. В это время не рекомендуется воздействие химических веществ на организм.
  • При дерматологических заболеваниях, особенно кожи головы. При любых кожных заболеваниях лучше сначала получить консультацию врача дерматолога или трихолога.
  • Если есть склонность к выпадению волос, они тонкие и слабые. Кератин утяжеляет волосы и это усилит выпадение. Если это явление временно, то лучше отложить процедуру.
  • При повреждениях кожи головы: ранки, царапины, раздражение.

И в заключение. Профессионал подбирает состав с учетом типа ваших волос, это обязательно, особенно тонким и ослабленным волосам. Важно четко следовать технологии и инструкции конкретного продукта, поскольку у разных брендов они могут отличаться.

Все необходимые материалы для работы мастера по выпрямлению и восстановлению волос вы найдете в нашем магазине. Приобретайте и работайте успешно и с удовольствием!

Кератин в составе волос

Сегодня на прилавках любого магазина косметики для волос можно встретить средство для ухода с кератином. Давайте разберемся в чем особенность таких продуктов. Кератин представляет собой фибриллярный белок, из которого состоят любые волосы на теле человека. Главная особенность кератинового белка – высокая механическая прочность. Именно поэтому волосы так устойчивы к различным нагрузкам. Но, к великому сожалению, кератин подвержен воздействию химических веществ. Например, при обесцвечивании волосам наносится ощутимый урон, после которого восстановление волос может занять довольно продолжительное время.

Кератин и типы волос

Наличие кератина напрямую влияет на структуру волос. Низкое содержание этого белка способствует образованию пустот в волосе, что влечет появление ломкости и сухости.

Меньше всего кератина во вьющихся и светлых волосах, а максимальное его количество содержится в прямых и темных. Связано это с тем, что светлые волосы не нуждаются в дополнительной защите от солнца, так как они легко отражают свет. А темные волосы наоборот, впитывают в себя излучение. И чтобы избежать негативных последствий, им требуется гораздо больше кератина. Поэтому многие специалисты не советуют долго находиться на солнце обладателям волос, окрашенных в оттенки более темные, чем натуральный цвет.

Высокое содержание кератина позволяет структуре волоса иметь более гладкую форму, так как этот белок скрепляет между собой волосяные чешуйки, не давая им «расклеиться». Первый признак недостатка кератина – появление ломкости, секущихся кончиков и общей вялости и безжизненности волос. При появлении этих тревожных симптомов нужно как можно скорее провести комплекс процедур с использованием средств, содержащих кератин для волос.

Современная косметика с кератином

Сам по себе кератин не способен восстанавливать волос и проникать в его структуру. Для этого ему требуется помощь. В профессиональной косметике присутствуют гидролизированные молекулы этого белка, то есть, он находится в «разобранном» состоянии, что облегчает его доставку внутрь волоса в оболочке из сопутствующих веществ. Сложный состав профессиональных средств предусматривает все возможные нюансы при применении шампуней, масок и бальзамов, в составе которых имеется кератин.

В настоящее время на рынке существует множество различных товаров, в составе которых содержится кератин. Но заметный эффект дают, как правило, профессиональные средства. Важно применять подобные средства в строгом соответствии с инструкцией, чтобы добиться максимального эффекта.

Следует учесть, что кератиновое восстановление невозможно с помощью использования только одного средства. Чтобы добиться эффекта, важно применять комплексный, профессиональный подход, который можно получить в салоне.

Примером средств с кератином, представленных в интернет-магазине haircraft.ru, могут послужить такие продукты, как:

Мы с удовольствием поможем с выбором этих, а также других средств и в кратчайший срок доставим Ваш заказ. Напоминаем, что стоимость доставки по Москве и Московской области – от 280 р., по г. Видное – бесплатно!

Дата публикации .

Кератин. Что это такое!? — «Hair-Boutique»

Кератин. Что это такое!?

Белок, наделенный невероятной прочностью. 

В основном из кератина состоят ткани: волосы и ногти человека; шерсть, когти, рога и копыта животных; перья и клювы птиц; панцири черепах и иглы ежей.

Кератин не растворяется в воде при нейтральном рН, то есть выполняет защитную функцию.

Кератин отвечает за структуру волоса, формирует его. Человеческий волос состоит на 95% из кератина, от него зависит внешний вид волос: плотность, объем, блеск. Чем меньше содержание кератина в волосах, тем они более пористой структуры и соответственно вьющиеся, а прямые волосы содержат максимум кератина.

В составе кератина содержатся аминокислоты, которые обеспечивают плотное сплетение белковых структур по всему волосу. Поэтому кератин можно назвать «строительным» белком, он не позволяет трескаться и обламываться волосам.

Чешуйки волоса, как черепичная крыша, скреплены живым клеем – кератином. У здоровых волос «черепички» плотно прилегают друг к другу, а при недостатке кератина они расщепляются подобно расщеплению шишек от влажности или перепада температуры.


Кератин на волосах постоянно обновляется: пока старый еще жив, новый растет под его защитой, затем выталкивает его и защищает уже новые растущие белки.

Наши волосы разрушаются под воздействием окружающей среды, из-за осветлений и окрашиваний, от частого использования фена и других стайлеров, от стрессов и неправильного питания, поэтому они нуждаются в кератине.

Первыми моду на использование кератина ввели бразильские стилисты, которые с помощью этого белка с добавлением химических смесей разработали технику выпрямления волос. Сейчас кератин присутствует в качестве основного компонента во многих средствах по уходу за волосами. Он делает волосы блестящими, шелковистыми, здоровыми, способствует легкому расчесыванию. 

Добывают кератин в основном из овечьей шерсти и иногда из перьев птиц. Молекулы кератина довольно крупные и не способны проникнуть глубоко в кожу, только образуют обволакивающую пленку. Но в косметические средства добавляют измельченный и специально обработанный кератин. Он легко смывается с волос, поэтому необходимо использовать средства с кератином регулярно, к тому же они абсолютно безвредны, а наоборот очень полезны для волос.

Натуральный кератин мы можем получить так же, если будем употреблять в пищу желатин (например, натуральный мармелад или холодец), к тому же он полезен для суставов.

За счет кератина волосы могут обладать механической силой и прочностью!

Рекорды Гиннесcа.

  • Россиянин Брюс Хлебников с помощью своей роскошной шевелюры с легкостью передвинул автобус.
  • Дагестанец Абдурахман Абдулазизов поднял на своих косах 81,5 кг.
  • Якутянка Лариса Троева передвинула теплоход весом в 1200 тонн.


свойства, описание и использование. Косметические ингредиенты на Haircolor.org.ua

Кератин (Keratin) – это белок из которого состоят волосы, ногти и частично кожа человека. Это механически прочный белок, который не растворяется в воде при нейтральном pH, поэтому выполняет в теле человека защитную функцию.

Свойства кератина

В составе этого белка достаточно много аминокислоты цистеин. Эта аминокислота обеспечивает очень прочное и подвижное скрепление структуры белковых молекул оп всему волосу, которое разрывается только при очень агрессивном воздействии (например, осветление волос). Как следствие разрушения подобной структуры — идет значительное и необратимое повреждение волос или кожи. Для защиты волос и кожи от разного рода воздействий, а так же их увлажнения в косметику стали добавлять кератин.

Для косметических целей кератин получают химической обработкой перьев птиц, копыт животных и овечьей шерсти. Полученные молекулы кератина имеют достаточно большой размер, поэтому им сложно проникать в волос и кожу. В основном они оседают на поверхности, образуя защитную пленку. Как следствие этого, наблюдается накопительный эффект, который может утяжелять волосы. Поэтому обычно в косметику добавляют кератин в гидролизованном виде (гидролизованный кератин), разломав молекулу на части. Стоит однако отметить, что молекулы кератина очень не прочно держаться на поверхности волос и легко смываются шампунями.

Использование кератина

Кератин в косметике используется благодаря своей способности удерживать влагу. Кроме этого близкая химическая структура с волосами и кожей делают его наиболее эффективным кондиционирующим белком.

После применение препаратов по уходу за волосами с кератином волосы приобретают мягкость, легче расчесываются, а так же увеличивается их объем. Кроме этого он временно восстанавливает структуру поверхности волос, правда без восстановления структуры внутренней части волоса. Поэтому волосы даже с применением ухода с негидролизорованным кератином остаются ослабленными. Недостатком таких препаратов можно считать обязательное применение тепла для лучшего оседания кератина на волосы, а так же накопительный эффект.

Кератин при нанесении на кожу придает ей увлажнение и шелковистость. Но данный компонент не проникает в более глубокие слои кожи, поэтому данный эффект лишь временный.

Кератин в косметике для волос. Совсем чуть-чуть науки

Кератин - это белок, из которого состоят ногти и волосы человека. Это группа жестких и нерастворимых воде белков. Его получают химической обработкой копыт животных, шерсти овец и перьев птиц. Так же можно встретить кератин, полученный из волос людей. Но это наиболее дорогостоящий вариант кератина.

Гидролизованный кератин для волос - это молекулы кератина преобразованные в удобную для проникновения и смешивания с химическими препаратами форму. Чаще всего в косметику добавляют именно гидролизованные кератины, так как им легче проникать в структуру волос и кожи.

Назначение кератина в косметике

Кератин встречается в основном в препаратах по уходу за волосами и в более редких случаях в препаратах по уходу за кожей. Из всех белков, которые добавляют в косметику кератин для волос является наиболее близким по свойствам и химическому составу. Поэтому, когда находиться в составе ухаживающих препаратов, то кератин считается одним из наиболее эффективных ухаживающих компонентов. Ни эластин, ни коллаген не могут обеспечить тех же восстанавливающих и кондиционирующих свойств, как это может дать кератин.

Кератин, как и другие белки для волос могут легко увлажнять волосы и образовывать на них защитную пленку. Такая пленка помогает в выравнивании поверхности волос, обеспечивает блеск и эластичность волос, их объем, ухаживает за кожей. Так же препятствует накоплению статического электричества (антистатик) в волосах.

Лучше всего кератин для волос работает на поврежденных и в составе не смываемых продуктов для волос, так как это значительно улучшает качество волос. Аналогично протеинам пшеницы кератин для волос может образовывать с волосом человека более прочные связи и сохранять эффективность дольше. Особенно данный эффект заметен при добавлении кератина для волос в составах химического выпрямления и завивки. Он хорошо помогает при лечении рассеченных концов и повреждений в волосах. А добавление кератина в агрессивные составы красок для волос, осветляющих порошков, химических завивок и выпрямления позволяет снизить уровень повреждения волос при проведении процедуры. В составах шампуней данный ингредиент уменьшает раздражение кожи головы от моющих поверхностно-активных веществ, а так же дает легкий увлажняющий и кондиционирующий эффект.

Так же кератин сейчас широко применяют как один из основных ухаживающих ингредиентов бразильского выпрямления волос (кератинового выпрямления волос). В составе препаратов для бразильского выпрямления молекулы кератина позволяют заполнять пустоты в волосах и создают восстанавливающий эффект. Однако, не смотря на множество сладких мифов и рекламных обещаний, кератин не осуществляет выпрямление волос. Он способен только заполнять временно пустоты волосах. Что бы оказывать данное воздействие в состав кератинового выпрямления волос добавлены совершенно другие синтетические вещества (одним из которых является формальдегид).

Аминокислотный состав кератина - Большая химическая энциклопедия

Состав кератинов. Аминокислотный состав волос, шерсти, рога и других эвкератинов. Там же, 128, 181 (1939). При сотрудничестве Д. Боллинга, Ф. К. Бранда и А. Шайна. [Стр.18]

Аминокислотный состав кератина, белка волос и шерсти, включает большую, чем в среднем, долю серосодержащей аминокислоты цистина. Поскольку это наименее растворимая из аминокислот белка, ее можно легко выделить после тщательной нейтрализации кислотного гидролизата волос (пример 5.187). Гидролиз белка обычно проводят при кипячении в течение 10-20 часов с 20-процентной соляной кислотой. Однако гидролиз волос для выделения цистина лучше всего достигается с помощью смеси соляной и муравьиной кислот. [Pg.750]

Хотя спирали a изобилуют белками, их средняя длина довольно коротка, то есть 17 A, содержащие около 11 аминокислот или три витка. Следовательно, a-спирали обычно находятся в коротких доменах внутри белков, а не в виде непрерывных участков.Кератины, из которых состоят волосы и самый поверхностный слой кожи, содержат центральный домен со спиральным компонентом из 310 аминокислот или длиной около 46,5 нм. Кератин - это пример белка с довольно длинной спиралью. Аминокислотный состав, который способствует образованию спирали, довольно широк, за исключением пролина и серина. [Стр.47]

Аминокислотный состав кератинов. Состав горгонина, спонгина, черепашьих щитков и других кератинов. J. Biol. Chem., 127, 685 (1939).С Д. Боллингом. [Стр.18]

Кератинизированные ткани содержат несколько типов клеток, и эти клетки, в свою очередь, содержат множество белковых компонентов. Следовательно, кератины могут различаться по аминокислотному составу либо потому, что составляющие белки различаются, либо из-за различий в относительных количествах идентичных белков. Следовательно, редко возможно связать различия в общем аминокислотном составе с различиями в характере или содержании конкретного белкового компонента.[Pg.227]

Аминокислотный состав кератинов скорлупы из куриных яиц ... [Pg.240]

Самым важным открытием за последние годы стало четкое свидетельство организованной протофибриллы, полученное Филши и Роджерсом (1961). субструктура внутри микрофибриллы. Эта субструктура проиллюстрирована на рис. 13 вместе с примером менее определенного доказательства продольной субструктуры. Насколько известно, размер и субструктура микрофибрилл, по-видимому, являются постоянными характеристиками α-кератинов различных животных.Таким образом, микрофибрилла может рассматриваться как фибриллярная единица структуры, хотя следует ожидать, что будут происходить некоторые изменения в деталях от вида к виду ввиду известной вариабельности аминокислотного состава (Раздел III, R, 1). [Pg.288]

Вполне вероятно, что первый интерес Бейли к области мышц, в которую он внес наибольший вклад, был вызван работой Эстбери и Дикинсона, которые показали, что волокна денатурированного миозина ведут себя подобно кератину, поэтому Что касается их упругих свойств, а их структура была выявлена ​​методом рентгеновского анализа.В то время группу Чибналл очень интересовал аминокислотный состав белков. Очевидное сходство в поведении волокон кератина и миозина, несмотря на их различия в аминокислотном составе, особенно в содержании цистина, побудило Бейли провести сравнительное исследование состава некоторых из признанных тогда мышечных белков. Это была первая статья Бейли о мускулах и растяжении ... [Pg.385]

Морфологическое расположение волокнистого белка, ответственного за деформацию и вязкоупругие свойства, не определено.Как клеточная мембрана, так и внутриклеточные области состоят из волокнистых белков, которые значительно различаются по аминокислотному составу. Поскольку альфа-кератин внутри клеток проявляет мало ориентационных свойств до высоких значений удлинения, было высказано предположение, что мембранные белки определяют вязкоупругое поведение при низких деформациях (84). [Стр.113]

В таблице 6.2 перечислены аминокислотные составы четырех различных волокнистых белков, а именно α-кератина, фиброина, коллагена и эластина. Обратите внимание на относительно большое количество аминокислот с небольшими боковыми цепями, таких как глицин, аланин, серин, глутамат и глутамин.Заметным исключением из этого правила является довольно высокое количество пролина в коллагене и, в меньшей степени, в эластине. Однако каждый из белков в таблице 6.2 имеет уникальный аминокислотный состав, потому что каждый состоит из уникальной последовательности аминокислот. [Pg.1590]

Данные для анализа кутикулы основаны на работе Bradbury et al. [16], которые проанализировали кутикулу и целые волокна из нескольких источников кератина, включая человеческие волосы, шерсть мериноса, мохер и альпака. Эти ученые пришли к выводу, что существует почти такая же разница между аминокислотным составом кутикулы и каждым из этих волокон, из которых она была получена.Они перечислили средние процентные различия, использованные в этих расчетах. Более поздние исследования кутикулы и целого волокна человеческого волоса [68, 69] в целом согласуются с этими данными [18]. [Pg.80]

Другой метод, метод Александера и Эрланда [115], состоит из окисления дисульфидных связей кератина до групп сульфоновой кислоты с использованием водного раствора перуксусной кислоты и отделения окисленных белков, обычно с помощью означает различия в растворимости различных компонентов смеси.Первые три фракции в этом разделении называются кератозами. Аминокислотный состав этих трех фракций, выделенных из шерсти мериноса, был описан Corfield et al. [116]. [Стр.88]

Таблица 9.6.2 Аминокислотный состав α-кератина и фиброина и ...
Метод экстракции зависит от экстракции аминокислот из кислых гидролизатов белков.Хотя этот метод был коммерциализирован для производства аминокислот (пролина, серина, тирозина и т. Д.), Доступность сырья, такого как волосы, перо, кератин, кровяная мука и т. Д., Обычно является ограничивающим фактором. Причем выход аминокислот зависит от аминокислотного состава сырья. [Стр.447]

Аминокислотный состав шерстяных волокон приведен в таблице 4.10. Для разных животных волокон содержание цистина в кератине варьируется, но оно выше, чем в любом другом белке. Существуют различия в структурном положении аминокислот в кератине между волосами разных видов животных, а также вдоль волокон.[Стр. 350]

Таблица аминокислотного состава IL шерстяного кератина (молекулярная масса 68000 кДа) (18,19) ...
Шелк - это натуральное белковое волокно, выделяемое личинкой моли Boinhvx mori. более известный как шелкопряд обыкновенный. Шелк - это тонкое непрерывное моноволокно с высоким блеском и прочностью, которое высоко ценится как престижное волокно. Из-за своей высокой стоимости он находит очень ограниченное применение в текстильных изделиях.Небольшое количество шелка дикого тусса производится для изготовления специальных изделий. На протяжении многих лет предпринимались попытки коммерциализировать шелк от пауков, но все они потерпели неудачу. Домашний и дикий шелк практически не образуют поперечных связей и относительно прост по аминокислотному составу по сравнению с кератиновыми волокнами. Перечисленные здесь свойства шелка относятся к шелку, образованному личинками моли Bombvx mori. [Pg.64]

Свойства кератинов зависят от их самоорганизующейся структуры (см. Также главу 7).В конечном итоге они определяются свойствами отдельных полипептидных полимерных цепей, а также аминокислотным составом и последовательностью. Мотивы а-спирали и Р-лист, а также дисульфидные мостики очень важны в конформациях глобулярных, функциональных ... [Pg.64]


Кератин

Микроскопия кератиновых волокон внутри клеток.

Кератин относится к семейству волокнистых структурных белков. Кератин - ключевой структурный материал, из которого состоит внешний слой кожи человека.Это также ключевой структурный компонент волос и ногтей. Мономеры кератина собираются в пучки с образованием промежуточных волокон, которые являются жесткими и нерастворимыми и образуют прочные неминерализованные ткани, обнаруживаемые у рептилий, птиц, амфибий и млекопитающих. Единственное другое биологическое вещество, которое, как известно, приблизительно соответствует прочности ороговевшей ткани, - это хитин. [ необходима ссылка ]

Функция

Кератиновые нити в большом количестве присутствуют в кератиноцитах ороговевшего слоя эпидермиса; это клетки, подвергшиеся ороговению.Кроме того, кератиновые нити присутствуют в эпителиальных клетках в целом. Например, известно, что эпителиальные клетки тимуса мыши (TEC) реагируют с антителами к кератину 5, кератину 8 и кератину 14. Эти антитела используются в качестве флуоресцентных маркеров для различения подмножеств TEC в генетических исследованиях тимуса.

  • α-кератины в волосах (включая шерсть), рогах, ногтях, когтях и копытах млекопитающих [требуется проверка ]
  • более твердый. β-кератины. , обнаруженные в ногтях, чешуе и когтях рептилий, их панцирях (таких как черепаха, черепаха, морская черепаха), а также в перьях, клювах, когтях птиц и иглах дикобраза. [1] (Эти кератины образуются в основном в бета-листах. Однако бета-листы также обнаруживаются в альфа-кератинах.) [2]

Пластинки из китового уса фильтрованных китов изготовлены из кератина.

Хотя сейчас это трудно сказать с уверенностью, чешуя, когти, некоторые защитные доспехи и клювы динозавров, вероятно, состояли из кератина. [3]

Кератины (также описываемые как цитокератины) представляют собой полимеры промежуточных филаментов типа I и типа II, которые были обнаружены только в геномах хордовых (позвоночные, Amphioxus, urochordates).Нематоды и многие другие нехордовые животные, по-видимому, имеют только промежуточные филаменты типа V, ламины, которые имеют длинный стержневой домен (по сравнению с коротким стержневым доменом для кератинов).

Молекулярная биология и биохимия

Полезность кератинов зависит от их надмолекулярной агрегации. Они зависят от свойств отдельных полипептидных цепей, которые, в свою очередь, зависят от их аминокислотного состава и последовательности. Мотивы α-спирали и β-складок, а также дисульфидные мостики имеют решающее значение для конформации глобулярных функциональных белков, таких как ферменты, многие из которых действуют частично независимо, но они берут на себя полностью доминирующую роль в архитектуре и агрегации кератинов. .

Альфа-кератиновая спираль не является истинной альфа-спиралью, так как она имеет только 3,5 остатка на виток, тогда как нормальная альфа-спираль имеет 3,6 остатка на виток. Это важно для различных спиралей для образования прочных дисульфидных связей. Кроме того, примерно каждый седьмой остаток представляет собой лейцин, поэтому они могут выстраиваться в линию и помогать цепям склеиваться за счет гидрофобных взаимодействий.

Корнификация

Корнификация - это процесс формирования эпидермального барьера в многослойной ткани плоского эпителия.На клеточном уровне ороговение характеризуется:

  • производство кератина
  • Производство малых белков, богатых пролином (SPRR) и трансглутаминазы, которые в конечном итоге образуют ороговевшую клеточную оболочку под плазматической мембраной
  • терминальное дифференцирование
  • потеря ядер и органелл, на последних стадиях ороговения метаболизм прекращается, и клетки почти полностью заполняются кератином

В процессе дифференцировки эпителия клетки ороговевшие, поскольку белок кератина включается в более длинные промежуточные волокна кератина.В конце концов ядро ​​и цитоплазматические органеллы исчезают, метаболизм прекращается, и клетки подвергаются запрограммированной смерти, поскольку они полностью ороговевшие. Во многих других типах клеток, таких как клетки дермы, кератиновые нити и другие промежуточные нити функционируют как часть цитоскелета, чтобы механически стабилизировать клетку против физического стресса. Он делает это через связи с десмосомами, бляшками межклеточного соединения и гемидесмосомами, адгезивными структурами клеточно-базальной мембраны.

Клетки эпидермиса содержат структурную матрицу кератина, которая делает этот внешний слой кожи почти водонепроницаемым, а вместе с коллагеном и эластином придает коже прочность.Растирание и давление вызывают утолщение внешнего ороговевшего слоя эпидермиса и образуют защитные мозоли, что полезно для спортсменов и на кончиках пальцев музыкантов, играющих на струнных инструментах. Кератинизированные клетки эпидермиса постоянно сбрасываются и заменяются (см. Перхоть).

Эти твердые покровные структуры образованы межклеточным цементированием волокон, образованных из мертвых ороговевших клеток, образованных специализированными слоями глубоко внутри кожи. Волосы постоянно растут, а перья линяют и восстанавливаются.Составляющие белки могут быть филогенетически гомологичными, но несколько различаться по химической структуре и надмолекулярной организации. Эволюционные отношения сложны и известны лишь частично. Было обнаружено множество генов β-кератинов в перьях, и это, вероятно, характерно для всех кератинов.

Детали конструкции

Кератин (высокомолекулярный) в клетках желчных протоков и овальных клетках печени лошади

Волокнистые молекулы кератина сворачиваются в суперспираль, чтобы сформировать очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив для мультимеризации, формируя нити, состоящие из множества копий мономера кератина. [4]

Ограниченное внутреннее пространство - причина того, почему тройная спираль (несвязанного) структурного белка коллагена, обнаруженного в коже, хрящах и костях, также имеет высокий процент глицина. Белок соединительной ткани эластин также имеет высокий процент как глицина, так и аланина. Фиброин шелка, который считается β-кератином, может содержать эти два компонента в количестве 75–80% от общего количества, с 10–15% серина, а остальные - с объемными боковыми группами. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. [5] Преобладание аминокислот с небольшими нереактивными боковыми группами характерно для структурных белков, для которых плотная упаковка с водородными связями более важна, чем химическая специфичность.

Мосты дисульфидные

Помимо внутри- и межмолекулярных водородных связей, кератины содержат большое количество серосодержащей аминокислоты цистеина, необходимой для дисульфидных мостиков, которые придают дополнительную прочность и жесткость за счет постоянного, термически стабильного сшивания - роль серных мостиков также играет в вулканизированная резина.Человеческие волосы примерно на 14% состоят из цистеина. Резкий запах горящих волос и резины возникает из-за образующихся соединений серы. Обширное дисульфидное связывание способствует нерастворимости кератинов, за исключением диссоциирующих или восстанавливающих агентов.

Более гибкие и эластичные кератины волос имеют меньше межцепочечных дисульфидных мостиков, чем кератины в ногтях, копытах и ​​когтях млекопитающих (гомологичные структуры), которые тверже и больше похожи на их аналоги из других классов позвоночных.Волосы и другие α-кератины состоят из α-спирально скрученных одиночных белковых нитей (с регулярными внутрицепочечными Н-связями), которые затем скручиваются в сверхспиральные веревки, которые могут быть дополнительно свернуты. Β-кератины рептилий и птиц имеют β-складчатые пластинки, скрученные вместе, затем стабилизированные и упрочненные дисульфидными мостиками.

Формирование нити

Было высказано предположение, что кератины объединяются в «твердые» и «мягкие» или «цитокератины» и «другие кератины» [требуется уточнение ] .Теперь считается, что эта модель верна. Это учтено в новом ядерном дополнении 2006 года для описания кератинов. [6]

Кератиновые нити - это промежуточные нити. Как и все промежуточные филаменты, кератиновые белки образуют нитевидные полимеры в серии этапов сборки, начиная с димеризации; димеры собираются в тетрамеры и октамеры и, в конечном итоге, согласно нынешней гипотезе, в филаменты единичной длины (ULF), способные отжигаться встык в длинные филаменты.

Сопряжение

Записи KRT23, KRT24, KRT25, KRT26, KRT27, KRT28, KRT31, KRT32, KRT33, KRT33A, KRT34, KRT35, KRT36, KRT37, KRT38, KRT39, KRTR40, KRT75, KRT71, KRTR74, KRT75, KRTR73 , KRT78, KRT79, KRT8, KRT80, KRT81, KRT82, KRT83, KRT84, KRT85 и KRT86 были использованы для описания кератинов старше 20 лет. [7]

Шелк

Фиброины шелка, продуцируемые насекомыми и пауками, часто классифицируются как кератины, хотя неясно, связаны ли они филогенетически с кератинами позвоночных.

Шелк, найденный в куколках насекомых, а также в паутинах и оболочках яиц, также имеет скрученные β-складки, включенные в волокна, намотанные в более крупные надмолекулярные агрегаты. Структура фильер на хвостах пауков и вклад их внутренних желез обеспечивают замечательный контроль над быстрой экструзией. Паучий шелк обычно имеет толщину от 1 до 2 микрометров (мкм), по сравнению с примерно 60 мкм для человеческого волоса и более у некоторых млекопитающих. Биологические и коммерчески полезные свойства шелковых волокон зависят от организации множества соседних белковых цепей в твердые кристаллические области различного размера, чередующиеся с гибкими аморфными областями, в которых цепи беспорядочно скручены. [8] Отчасти аналогичная ситуация возникает с синтетическими полимерами, такими как нейлон, разработанными как заменитель шелка. Шелк кокона шершня содержит дублеты диаметром около 10 мкм, с сердцевиной и покрытием и может быть уложен до 10 слоев; также в бляшках переменной формы. Взрослые шершни также используют в качестве клея шелк, как и пауки.

Клиническое значение

Некоторые инфекционные грибы, например, вызывающие микоз и стригущий лишай, или Batrachochytrium dendrobatidis (гриб Chytrid) питаются кератином. [ необходима ссылка ]

Заболевания, вызванные мутациями в генах кератина, включают

Более того, экспрессия кератина помогает определить эпителиальное происхождение анапластического рака. Опухоли, экспрессирующие кератин, включают карциномы, тимомы, саркомы и трофобластические новообразования. Кроме того, точный характер экспрессии подтипов кератина позволяет прогнозировать происхождение первичной опухоли при оценке метастазов. Например, гепатоцеллюлярные карциномы обычно экспрессируют K8 и K18, а холангиокарциномы экспрессируют K7, K8 и K18, тогда как метастазы колоректальных карцином экспрессируют K20, но не K7. Омари МБ, Ку НО, Стрнад П., Ханада С. (июль 2009 г.). «К разгадке сложности простых эпителиальных кератинов при заболеваниях человека». J. Clin. Инвестировать. 119 (7): 1794–805. DOI: 10,1172 / JCI37762. PMC 2701867. PMID 19587454. http://www.jci.org/articles/view/37762.

Внешние ссылки

v · Белок: склеропротеины
Внеклеточный матрикс

Формирование фибрилл

Другое

FACIT: тип IX (COL9A1, COL9A2, COL9A3) · тип XII (COL12A1) · COL14A1 · COL16A1 · COL19A1 · COL20A1 · COL21A1 · COL22A1

базальная мембрана: тип IV (COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4, COL4A5, COL4A6)

мультиплексор: COL15A1 · тип XVIII (COL18A1, эндостатин)

трансмембранный: COL13A1 · COL17A1 · COL23A1 · COL25A1

другое: тип VI (COL6A1, COL6A2, COL6A3) · тип VII (COL7A1) · тип VIII (COL8A1, COL8A2) · тип X (COL10A1) · тип XI (COL11A1 · COL11A2) COL27A1 · COL28A1 · COL29A1

Другое

Другое
см. Также болезни
Белки B: ПО СТРУКТУРЕ: мембранные, глобулярные (en, ca, an), волокнистые
v · d · e Белки цитоскелета
Человек
I (MYO1A, MYO1B, MYO1C, MYO1D, MYO1E, MYO1F, MYO1G, MYO1H) · II (MYh2, MYh3, MYh4, MYh5, MYH6, MYH7, MYH7B, MYH8, MYH9, MYh20, MYh21, MYh25, MYh25, MYh ) · III (MYO3A, MYO3B) · V (MYO5A, MYO5B, MYO5C) · VI (MYO6) · VII (MYO7A, MYO7B) · IX (MYO9A, MYO9B) · X (MYO10) · XV (MYO15A) · XVIII (MYO18A) , MYO18B) · LC (MYL1, MYL2, MYL3, MYL4, MYL5, MYL6, MYL6B, MYL7, MYL9, MYLIP, MYLK, MYLK2, MYLL1)

Другое

Тропомодулин (1, 2, 3, 4) · Тропонин (T 1 2 3, C 1 2, I 1 2 3) · Тропомиозин (1, 2, 3, 4)

Актинин (1, 2, 3, 4) · Комплекс Arp2 / 3 · факторов деполимеризации актина (Кофилин (1, 2) · Дестрин) · Гельсолин · Профилин (1, 2) · Титин

Другое

Эпителиальные кератины
(мягкие альфа-кератины)

тип I / хромосома 17 (10, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 19, 20) · хромосома 12 (18) · нет (21)

тип II / хромосома 12 (1, 2A, 3, 4, 5, 6A, 6B, 7, 8, 9)

тип I / хромосома 17 (31, 32, 33A, 33B, 34, 35, 36, 37, 38)

тип II / хромосома 12 (81, 82, 83, 84, 85, 86)

Разгруппированная альфа

хромосома 17 (23, 24, 25, 26, 27, 28, 39, 40)

хромосома 12 (71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80)

Не альфа

Тип 3

Тип 4

Тип 5

KIF1A, KIF1B, KIF2A, KIF2C, KIF3B, KIF3C, KIF4A, KIF4B, KIF5A, KIF5B, KIF5C, KIF6, KIF7, KIF9, KIF11, KIF12, KIF13A, KIF13B, KIF14, KIF18, KIF16, KIF16, KIF18, KIF16, KIF16 KIF20A, KIF20B, KIF21A, KIF21B, KIF22, KIF23, KIF24, KIF25, KIF26A, KIF26B, KIF27, KIFC1, KIFC2, KIFC3

аксонема: DNAh2, DNAh3, DNAh4, DNAH5, DNAH6, DNAH7, DNAH8, DNAH9, DNAh20, DNAh21, DNAh22, DNAh23, DNAh24, DNAh27, DNAI1, DNAI2, DNALI1, DNAL1, DNAL4

цитоплазматические: DYNC1h2, DYNC2h2, DYNC1I1, DYNC1I2, DYNC1LI1, DYNC1LI2, DYNC2LI1, DYNLL1, DYNLL2, DYNLRB1, DYNLRB2, DYNLRB1, DYNLRB2, DYNLRB1

Другое

Тау-протеин · Динактин (DCTN1) · Тубулины (TUBA1A, TUBA1B, TUBA1C, TUBA3C, TUBA3D, TUBA3E, TUBA4A, TUBA8) · Статмин · Тектин (TEKT1, TEKT2, TEKT3, TEKTM1, DNTM1, DNTM)

Другое

Нечеловеческие
см. Также дефекты цитоскелета
B strc: edmb (perx), skel (ctrs), epit, cili, mito, nucl (chro)

Wikizero - Keratin

Один из семейства волокнистых структурных белков; белок, который защищает эпителиальные клетки от повреждения или стресса

Микроскопия кератиновых волокон внутри клеток.

Кератин ( [1] [2] ) - один из семейства волокнистых структурных белков, известных как склеропротеины. α-Кератин - это тип кератина, обнаруженный у позвоночных. Это ключевой структурный материал, из которого состоят чешуя, волосы, ногти, перья, рога, когти, копыта, мозоли и внешний слой кожи у позвоночных. Кератин также защищает эпителиальные клетки от повреждений или стресса. Кератин крайне нерастворим в воде и органических растворителях. Мономеры кератина собираются в пучки, образуя прочные промежуточные филаменты, которые образуют прочные неминерализованные эпидермальные придатки, обнаруживаемые у рептилий, птиц, амфибий и млекопитающих. [3] [4] Единственное другое биологическое вещество, которое, как известно, приблизительно соответствует прочности ороговевшей ткани, - это хитин. [5] [6] [7] Кератин бывает двух типов: примитивные, более мягкие формы, обнаруживаемые у всех позвоночных, и более твердые, производные формы, встречающиеся только у зауропсид (рептилии и птицы). Кератин препятствует перевариванию, поэтому кошки срыгивают комочки шерсти.

Паучий шелк классифицируется как кератин, хотя производство белка могло развиваться независимо от процесса у позвоночных.

Примеры возникновения [править]

Рога импалы сделаны из кератина, покрывающего костную сердцевину.

Рога, такие как рога импалы, сделаны из кератина, покрывающего сердцевину кости.

Кератиновые нити в большом количестве присутствуют в кератиноцитах ороговевшего слоя эпидермиса; это белки, подвергшиеся ороговению. Они также присутствуют в эпителиальных клетках в целом. Например, эпителиальные клетки тимуса мыши реагируют с антителами к кератину 5, кератину 8 и кератину 14.Эти антитела используются в качестве флуоресцентных маркеров для различения субпопуляций эпителиальных клеток тимуса мышей при генетических исследованиях тимуса.

  • α-кератины обнаружены у всех позвоночных. Они образуют волосы (включая шерсть), внешний слой кожи, рога, ногти, когти и копыта млекопитающих и слизистые нити миксины. [4]
  • более твердые β-кератины обнаружены только у сауропсид, то есть у всех живых рептилий и птиц. Они находятся в ногтях, чешуе и когтях рептилий, в панцирях некоторых рептилий (Testudines, например, черепахи, черепахи, черепахи), а также в перьях, клювах и когтях птиц. [8] (Эти кератины образуются в основном в бета-листах. Однако бета-листы также обнаруживаются в альфа-кератинах.) [9]

Пластины из китового уса у фильтрующих китов сделаны из кератина.

Кератины (также называемые цитокератинами) представляют собой полимеры промежуточных филаментов типа I и типа II, которые были обнаружены только у хордовых (позвоночные, Amphioxus, urochordates). У нематод и многих других нехордовых животных, кажется, есть только промежуточные волокна типа VI, волокна, которые структурируют ядро.

Нейтрально-основные кератины кодируются на хромосоме 12 (12q13.13). Кислые кератины кодируются на хромосоме 17 (17q21.2).

Геном человека кодирует 54 функциональных гена кератина, расположенных в двух кластерах на хромосомах 12 и 17. Это предполагает, что они произошли от серии дупликаций генов на этих хромосомах. [10]

Кератины включают следующие белки, из которых KRT23, KRT24, KRT25, KRT26, KRT27, KRT28, KRT31, KRT32, KRT33A, KRT33B, KRT34, KRT35, KRT36, KRT71, KRT39 KRT72, KRT73, KRT74, KRT75, KRT76, KRT77, KRT78, KRT79, KRT8, KRT80, KRT81, KRT82, KRT83, KRT84, KRT85 и KRT86 использовались для описания кератинов старше 20 лет. [11]

Выравнивание белковой последовательности человеческого кератина 1, 2А, 3,4, 5, 6А, 7 и 8 (KRT1 - KRT8). Выше показан только первый домен стержня. Выравнивание было создано с помощью Clustal Omega.

Структура белка [править]

Первые последовательности кератинов были определены Израилем Ханукоглу и Элейн Фукс. [12] [13] Эти последовательности показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератинами типа I и типа II. [13] Путем анализа первичных структур этих кератинов и других белков промежуточных филаментов Ханукоглу и Фукс предложили модель, в которой кератины и белки промежуточных филаментов содержат центральный домен из ~ 310 остатков с четырьмя сегментами в α-спиральной конформации, которые являются разделенные тремя короткими линкерными сегментами, которые, как предполагается, находятся в конформации бета-поворота. [13] Эта модель была подтверждена определением кристаллической структуры спирального домена кератинов. [14]

Кератин (высокомолекулярный) в клетках желчных протоков и овальных клетках печени лошади.

Волокнистые молекулы кератина сворачиваются в суперспираль, чтобы сформировать очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив для мультимеризации, формируя нити, состоящие из множества копий мономера кератина. [15]

Основная сила, которая поддерживает структуру спиральной спирали, - это гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина. [16]

Ограниченное внутреннее пространство является причиной того, почему тройная спираль (неродственного) структурного белка коллагена, обнаруженного в коже, хрящах и костях, также имеет высокий процент глицина. Белок соединительной ткани эластин также имеет высокий процент как глицина, так и аланина. Фиброин шелка, который считается β-кератином, может содержать эти два компонента в количестве 75–80% от общего количества, с 10–15% серина, а остальные - с объемными боковыми группами. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. [17] Преобладание аминокислот с небольшими нереактивными боковыми группами характерно для структурных белков, для которых плотная упаковка с водородными связями более важна, чем химическая специфичность.

Дисульфидные мостики [править]

Помимо внутри- и межмолекулярных водородных связей, отличительной чертой кератинов является присутствие большого количества серосодержащей аминокислоты цистеина, необходимой для дисульфидных мостиков, которые придают дополнительную прочность и жесткость постоянным термостойким сшиванием [18] - почти таким же образом, как небелковые серные мостики стабилизируют вулканизированный каучук.Человеческие волосы примерно на 14% состоят из цистеина. Резкий запах горящих волос и кожи возникает из-за образующихся летучих соединений серы. Обширное дисульфидное связывание способствует нерастворимости кератинов, за исключением небольшого количества растворителей, таких как диссоциирующие или восстанавливающие агенты.

Более гибкие и эластичные кератины волос имеют меньше межцепочечных дисульфидных мостиков, чем кератины в ногтях, копытах и ​​когтях млекопитающих (гомологичные структуры), которые тверже и больше похожи на свои аналоги из других классов позвоночных.Волосы и другие α-кератины состоят из α-спирально свернутых одиночных белковых нитей (с регулярными внутрицепочечными Н-связями), которые затем скручиваются в сверхспиральные веревки, которые могут быть дополнительно свернуты. Β-кератины рептилий и птиц имеют β-складчатые пластинки, скрученные вместе, затем стабилизированные и упрочненные дисульфидными мостиками.

Образование нитей [править]

Было предложено, что кератины можно разделить на «твердые» и «мягкие» формы или «цитокератины» и «другие кератины». [ необходимы пояснения ] Теперь считается, что эта модель верна. Это учтено в новом ядерном дополнении 2006 года для описания кератинов. [11]

Кератиновые нити - это промежуточные нити. Как и все промежуточные филаменты, кератиновые белки образуют нитевидные полимеры в серии этапов сборки, начиная с димеризации; димеры собираются в тетрамеры и октамеры и в конечном итоге, если текущая гипотеза верна, в филаменты единичной длины (ULF), способные отжигаться от конца к концу в длинные филаменты.

Спаривание [править]

Корнификация [править]

Корнификация - это процесс формирования эпидермального барьера в многослойной плоской эпителиальной ткани. На клеточном уровне ороговение характеризуется:

  • выработкой кератина
  • производством небольших богатых пролином (SPRR) белков и трансглутаминазы, которые в конечном итоге образуют ороговевшую клеточную оболочку под плазматической мембраной
  • терминальная дифференцировка
  • потеря ядер и органеллы, на последних стадиях ороговения

Метаболизм прекращается, и клетки почти полностью заполняются кератином.В процессе дифференцировки эпителия клетки становятся ороговевшими, поскольку белок кератина включается в более длинные промежуточные волокна кератина. В конце концов ядро ​​и цитоплазматические органеллы исчезают, метаболизм прекращается, и клетки подвергаются запрограммированной смерти, поскольку они полностью ороговевшие. Во многих других типах клеток, таких как клетки дермы, кератиновые нити и другие промежуточные нити функционируют как часть цитоскелета, чтобы механически стабилизировать клетку против физического стресса.Он делает это через связи с десмосомами, бляшками межклеточного соединения и гемидесмосомами, адгезивными структурами клеточно-базальной мембраны.

Клетки эпидермиса содержат структурную матрицу кератина, которая делает этот внешний слой кожи почти водонепроницаемым, а вместе с коллагеном и эластином придает коже прочность. Растирание и давление вызывают утолщение внешнего ороговевшего слоя эпидермиса и образуют защитные мозоли, которые полезны для спортсменов и на кончиках пальцев музыкантов, играющих на струнных инструментах.Кератинизированные клетки эпидермиса постоянно сбрасываются и заменяются.

Эти твердые покровные структуры образованы межклеточным цементированием волокон, образованных из мертвых ороговевших клеток, образовавшихся в специальных слоях глубоко внутри кожи. Волосы постоянно растут, а перья линяют и восстанавливаются. Составляющие белки могут быть филогенетически гомологичными, но несколько различаться по химической структуре и надмолекулярной организации. Эволюционные отношения сложны и известны лишь частично.Было обнаружено множество генов β-кератинов в перьях, и это, вероятно, характерно для всех кератинов.

Фиброины шелка, продуцируемые насекомыми и пауками, часто классифицируются как кератины, хотя неясно, связаны ли они филогенетически с кератинами позвоночных.

Шелк, обнаруженный в куколках насекомых, а также в паутинах и оболочках яиц, также имеет скрученные β-складчатые листы, включенные в волокна, намотанные в более крупные надмолекулярные агрегаты. Структура фильер на хвостах пауков и вклад их внутренних желез обеспечивают замечательный контроль над быстрой экструзией.Паучий шелк обычно имеет толщину от 1 до 2 микрометров (мкм) по сравнению с примерно 60 мкм для человеческого волоса и более у некоторых млекопитающих. Биологические и коммерчески полезные свойства шелковых волокон зависят от организации множества соседних белковых цепей в твердые кристаллические области различного размера, чередующиеся с гибкими аморфными областями, в которых цепи беспорядочно скручены. [19] Отчасти аналогичная ситуация имеет место с синтетическими полимерами, такими как нейлон, разработанными как заменитель шелка.Шелк из кокона шершня содержит дублеты диаметром около 10 мкм, с сердцевиной и покрытием и может располагаться до 10 слоев, в том числе в виде бляшек различной формы. Взрослые шершни также используют в качестве клея шелк, как и пауки.

Клиническое значение [править]

Некоторые инфекционные грибы, такие как те, которые вызывают микоз и стригущий лишай (например, дерматофиты), или Batrachochytrium dendrobatidis (гриб Chytrid), питаются кератином. [необходима ссылка ]

Заболевания, вызываемые мутациями в генах кератина, включают:

Экспрессия кератина помогает определить эпителиальное происхождение анапластического рака.К опухолям, экспрессирующим кератин, относятся карциномы, тимомы, саркомы и трофобластические новообразования. Кроме того, точный характер экспрессии подтипов кератина позволяет предсказать происхождение первичной опухоли при оценке метастазов. Например, гепатоцеллюлярные карциномы обычно экспрессируют K8 и K18, а холангиокарциномы экспрессируют K7, K8 и K18, тогда как метастазы колоректальной карциномы экспрессируют K20, но не K7. [22]

Кератин обладает высокой устойчивостью к пищеварительным кислотам при проглатывании, как это происходит при расстройстве трихофагии у человека.Таким образом, кошки (которые ухаживают за собой языком) регулярно глотают шерсть, что приводит к постепенному образованию комка шерсти, который может быть рвотным. Синдром Рапунцель, чрезвычайно редкое, но потенциально смертельное заболевание кишечника у людей, вызывается трихофагией.

См. Также [править]

Список литературы [править]

Кератин Ykas для выпрямления волос, купить в Харькове и Украине в Keratin.pro

Ykas Profissional


Невероятно распространенным и популярным среди девушек считается кератин Юкас.Он направлен на мгновенное выпрямление и глубокое увлажнение локонов во время процедуры. Состав обладает очень высокой регенерирующей способностью. Волосы практически сразу приобретают более густую, дисциплинированную форму, становятся мягкими. Именно благодаря своему блеску пряди начинают выглядеть наиболее привлекательно и в целом делают образ наряднее.

Кератин Ykas можно купить в комплекте, в который входят:

  • Готовим шампунь глубокой очистки. Его основная задача - тщательно очистить и раскрыть слой кутикулы, чтобы локоны были подготовлены к самой процедуре.
  • Средства восстановления и правки. Уникальная формула реконструкции подразумевает использование цистеина и кератина. Они восстанавливают волосы, делают волосы массивными и правильно их разглаживают.
  • Восстановительная маска. Используется в конце процедуры. Обладает глубокими увлажняющими свойствами, полностью питает и подтягивает волосы. В результате волосы становятся мягкими, блестящими и отлично выглядят.


Чтобы покупка оправдала ожидания, необходимо знать принцип самой процедуры и какую последовательность нужно соблюдать:

  • Волосы промываются с помощью шампуня глубокой очистки.Держится на локонах пару минут, а потом смывается. Этот процесс повторяется 2–3 раза.
  • Шарик должен полностью высохнуть.
  • Локоны разделены на несколько равных частей, кератиновый состав наносится кистью. Действовать нужно аккуратно и отступить на 1 сантиметр от кожи головы.
  • Состав выдерживается около 20 минут, после чего волосы снова сушатся.
  • Происходит разделение на пряди и начинается выпрямление.С помощью глажки делается по 10 протяжек на каждую прядь.
  • Волосы остывают, состав смывается водой, затем наносится специальная маска.


Как показывает практика, в последнее время девушки хотят не только покупать Ykas Treatmnet. Особой популярностью пользуются средства ботокса от этого бренда. Речь идет о восстанавливающих масках, которые служат для восстановления питательных веществ и обеспечения блеска, мягкости, увлажнения, контроля объема, выравнивания и герметизации.

К сожалению, у некоторых женщин волосы в слишком тяжелом состоянии.Единственным реальным решением этой проблемы станет покупка средств Ykas Professional в виде масок экстремального восстановления, которые активно используются для локонов, которые были повреждены и ослаблены. В их формуле присутствуют низкомолекулярные аминокислоты, кератин, гидролизованный кератин, аграновое масло и многие другие полезные компоненты. Благодаря комплексному воздействию можно быстро восстановить поврежденные волосы, глубоко их увлажнить, интенсивно питать и насыщать всем необходимым. Как результат - любая женщина может рассчитывать на наличие упругих, объемных, шелковистых и здоровых волос.

Гарантия выгодной сделки

Keratin Pro - это интернет-магазин профессиональной косметики для волос, где у каждого желающего есть возможность заказать недорогие и качественные средства, направленные на восстановление и выпрямление локонов. Речь идет о качественном кератине, ботоксе, нанопластике, специальных масках и средствах для повседневного ухода. В ассортименте представлены товары от мировых и хорошо зарекомендовавших себя брендов, одну из которых с уверенностью можно назвать Ykas Professional.

Цена кератина

Ykas очень приемлема, что позволяет делать покупки даже девушкам с минимальным бюджетом.В этом случае основным действующим веществом является натуральный натуральный протеин, который, не меняя текстуры волос, обволакивает их тонкой пленкой и служит для запечатывания мельчайших неровностей. После процедуры волосы приобретают первоначальную здоровую форму, перестают впитывать лишнюю влагу и отлично выглядят.

В случае возникновения у покупателей вопросов, связанных с доставкой товара, нюансами сотрудничества или особенностями составов, настоятельно рекомендуется обратиться к квалифицированным менеджерам Интернет-магазина и подробно проконсультировать их.Ждем ваших звонков и желаем удачного выбора!

Кератин недир saç için neden önemlidir

Saçın yapım maddesi olan keratin, bir amino asit zinciri, yani proteindir. Keratini oluşturan polipeptid zincirleri bir sülfür bağı ile birbirlerine bağlanır. Bu bağlar küçük iplikçikler şeklindedir.Bu iplikçikler birleşerek büyür ve bir arada istiflenerek bir hücreyi oluşturlar.

Saç, birbirine sülfür köprüleri ile bağlanmış keratin molkülleridir. Saçtaki herhangi бир değişiklik yapılırsa aradaki bu sülfür bağları kırılır.Saçın mesela perma ile dalgalandırılması, bu gözle görülemeyen bağların değişikliğe uğramasından ibarettir.

Keratini tanımlamak için yaptığımız tüm bu açıklamalar aslında tek bir «saç» hücresini tanımlamak içindir. Тек бир сач тели бу hücrelerin yığılmasıyle oluşur.Saçlar esnektir. Bunun sebebi keratini oluşturan hidrojen bağlarıdır. Esnek hidrojen balarının sağladığı bu özellikle saçlar hareket eder ve kolay kolay kopmaz.Keratin molkülleri farklı бир kimyasal bağ ile bağlansaydı, сын derece sert saçlara sahip olurdu.Ekil alan, rahat hareket edebilen saçlarımız yerine belki de kafamızda bir tahta kadar sert bir ağırlık taşıyor olacaktık. Ancak hidrojen bağları sayesinde hiçbir zaman böyle bir durum söz konusu olmaz.

Saçların esnemesi sırasında, molkülleri bir arada tutan sülfür bağları herhangi bir zarar görmez. Bu sebeple ne şekil alırsa alsın ve ne kadar esnerse esnesin saçlar rahatlıkla geri, eski hallerine dönebilirler

Saç renginin açılması genellikle saça rengini veren bileşiklerin bozulmasıyla gerçekleştirilir.Buda molküllerin oksitlenmesini sağlayan hidrojen peroksit gibi seyreltilmiş çözeltilerle gerçekleştirilir. Hidrojen peroksit ile saç rengi açıldığında daha fazla miktarda sülfür köprüsü oluşur.

Saçın açılma işlemi sonrasında daha kırılgan olmasının ve esnekliğini yitirmesinin nedeni budur.

Saçın parlaklığı da, saçın ışığı yansıtabilme yeteneğiyle ilgilidir. Bazı saç ilaçları ve şampuanlar, кератин molküllerindeki hidrojen iyonlarını azaltarak bunların elektrik yük dağılımlarını değiştirirler.Bunun sonucunda keratin molkülleri ve mikrofibril tutamları daha sıkı yapışırlar ве ışığı daha iyi yansıtırlar.Bu tür ürünler kullanıldıktan sonra saçın daha fazla parlamasışıünın ne.

Saç kremi kullanınca saçların daha rahat açılması da molküler seviyede oluşan değişiklikliktendir. Saç kremlerinde iyonik maddeler bulunur, keratin liflerine bağlanır ve onların elektrik yüklerini etkilerler. Bu durum, birbirlerine yaklaşıyor gibi görünen saç telleri arasındaki itici gücü arttırır.Saç telleri birbirlerinden uzaklaştıklarından birbirlerine dolaşıp kırılmaları zorlaşır.

Deri, tırnak, ipek, yün vetüy birbirlerinden farklı maddelerdir. Ama hepsi keratinden oluşmuştur ve hepsi keratinin kendine has özellikleri nedeni ile çeşitli özellikler kazanmışlardır.Mesela saçın ve derinin esnek olması önemlidir. Ama tırnaklar sert olmalıdır

Keratinin tüm bu maddelerde «koruyucu» olarak ön plana çıkıyor olmasıdır. Дери коруян мэдде кератиндир. Derinin ne kadar korunaklı ve özel bir malzeme olduğu bilinmektedir.Кератин, кендин имеет Moleküler yapısı ile deriyi dış etkilere karşı korunaklı bir hale getirir, derinin yapısını özel bir şekilde belirler. Бир örnek vermek gerekirse derinin gözenekli yapısı insanın hayatta kalabilmesi için son derece önemlidir. Бу gözenekli yapının olmaması durumunda vücuttaki fazla ısı ve suyun dışarı çıkması mümkün olmaz ve insan ateşlenerek ölür.

Keratin bu gözenekli yapının temelini oluşturur. Sürekli olarak dış ortamla ve çeşitli mikroorganizmalarla karşılaşan deri, bütün bunlara karşı koyabilecek gücü keratinle kazanmıştır.Aynı şekilde saçların ве tırnakların korunması да бу özel Molekülün işlevlerine bağlıdır.

Cildinizin ве saçınızın daha parlak, daha canlı ve esnek; tırnağınızın daha sağlam olması kolay uzamasını istiyorsanız keratin içeren ürünler kullanmalısınız.

Bilimsel çalışma 1

Человеческие волосы в основном состоят из кератинов волос и белков, связанных с кератином (КАП), которые образуют сложную сеть, придающую волосам жесткость и механические свойства.Однако во время роста волосы подвергаются различным процедурам, которые могут вызвать необратимые повреждения. Для лучшего понимания белковых структур человеческого волоса стратегии, основанные на протеомной масс-спектрометрии (МС), могут помочь в характеристике многочисленных изоформ и посттрансляционных модификаций белков человеческого волоса. Однако из-за их физико-химических свойств характеристика белков человеческого волоса с использованием классических протеомных подходов все еще остается сложной задачей. Чтобы решить эту проблему, мы использовали два дополнительных подхода к анализу белков коры человеческого волоса.Подход технологии многомерной идентификации белков (MudPit) позволил идентифицировать все кератины и основные КАП, присутствующие в волосах, а также посттрансляционные модификации кератинов, такие как триоксидирование цистеина, метилирование лизина и гистидина. Затем двумерный гель-электрофорез в сочетании с МС (2-DE гель MS) позволил нам получить наиболее полную картину геля 2-DE белков человеческого волоса, выявив неожиданную гетерогенность кератиновых структур. Анализ этих структур с помощью дифференциального картирования пептидов предоставил доказательства наличия расщепленных видов в кератинах волос и предполагает наличие преимущественной зоны разрушения в α-спиральных сегментах.

Bilimsel çalışma 2

Материалы 2010 , 3 , 999-1014; DOI: 10.3390 / ma3020999

материалы

www.mdpi.com/journal/materials

Обзор

Обзор биоматериалов на основе кератина для биомедицины

Приложения

Джиллиан Г. Роуз и Марк Э. Ван Дайк *

Институт регенеративной медицины Уэйк Форест, Университет Уэйк Форест, Уинстон-Салем, Север

Каролина, США; Электронная почта: jrouse @ wfubmc.edu (J.G.R.)

* Автор, которому следует адресовать корреспонденцию; Электронная почта: [email protected];

Тел .: + 1-336-713-7266; Факс: + 1-336-713-7290.

Поступила: 6 января 2009 г .; в доработке: 24 января 2010 г. / принято: 26 января 2010 г. /

Опубликовано: 3 февраля 2010 г.

Реферат: Достижения в области экстракции, очистки и характеристики кератиновых белков

из волос и шерстяных волокон за последнее столетие привело к разработке кератиновой

Платформа

биоматериалов.Как и многие биомолекулы природного происхождения, кератины имеют

Внутренняя биологическая активность и биосовместимость. Кроме того, извлеченные кератины способны

формирования самоорганизующихся структур, регулирующих распознавание и поведение клеток. Эти

качества привели к разработке кератиновых биоматериалов для применения в ране

исцеление, доставка лекарств, тканевая инженерия, травмы и медицинские устройства. Этот отзыв

обсуждает историю исследований кератина и продвижение кератиновых биоматериалов для

биомедицинских приложений.

Ключевые слова: кератин; белок человеческого волоса; натуральный биоматериал; белковая пленка; подмости

1. Введение

Одной из основных целей исследования биоматериалов является разработка матрицы или строительных лесов

Система

, имитирующая структуру и функцию нативной ткани. Для этого у многих исследователей имеется

исследовали использование природных макромолекул из-за их внутренней способности выполнять очень специфические

биохимических, механических и структурных ролей.В частности, биоматериалы на основе белков появились как

потенциальных кандидатов для многих биомедицинских и биотехнологических приложений благодаря их способности к

функционирует как синтетический внеклеточный матрикс, который облегчает межклеточные и межклеточные взаимодействия. Такой

Субстраты

содержат определенную трехмерную микроструктуру, которая поддерживает пролиферацию клеток, а

ОТКРЫТЫЙ ДОСТУП

Материалы 2010 , 3

1000

клеточно-управляемое образование ткани, оба из которых являются важными характеристиками для каркасов биоматериалов.В

кроме того, сильная биоактивность и разнообразные физико-химические свойства белкового

Макромолекулы

привлекательны для других биомедицинских приложений, для которых важна биосовместимость,

, например, медицинские устройства, биоактивные поверхности, средства гигиены и т. Д.

Несколько белков были исследованы при разработке биоматериалов природного происхождения,

, включая коллаген, альбумин, желатин, фиброин и кератин. Из них материалы на основе кератина показали

обещание произвести революцию в мире биоматериалов благодаря их внутренней биосовместимости,

биоразлагаемость, механическая прочность и естественное изобилие.Этот обзор посвящен истории

.

Исследование кератина и разработка биоматериалов на основе кератина для биомедицинских приложений. A

Также обсуждается краткий обзор биологии кератина с акцентом на то, как развиваются белки

внутри волосяного волокна.

2. Биология кератина

Термин «кератин» первоначально относился к широкой категории нерастворимых белков, которые ассоциируются с

промежуточных филаментов (IFs) и образуют основную часть цитоплазматического эпителия и эпидермального придатка

строений ( и.е. , волосы, шерсть, рога, копыта и ногти). Последующие исследования этих структурных белков

привел к классификации кератинов млекопитающих на две отдельные группы в зависимости от их структуры:

функция и регулирование. «Жесткие» кератины образуют упорядоченные массивы IF, встроенные в матрицу cystinerich

.

белков и вносят свой вклад в жесткую структуру придатков эпидермиса. «Мягкие» кератины

преимущественно образуют рыхлые пучки цитоплазматических IF и придают механическую устойчивость

эпителиальных клеток [1-3].В 2006 году Schweizer et al. [4] разработал новую согласованную номенклатуру для жесткого

и мягкие кератины для размещения функциональных генов и псевдогенов для полного набора

человеческих кератина. Эта система классифицирует 54 функциональных гена кератина как эпителиальные или как волосы

.

кератина. Структурные субъединицы кератинов эпителия и волос представляют собой две цепи из

Молекулярная масса и состав

(обозначены как типы I и II), каждый из которых содержит неспиральный концевой конец

и высококонсервативный центральный альфа-спиральный домен.Тип I (кислотный) и тип II

(нейтрально-основные) цепочки кератина взаимодействуют с образованием гетеродимеров, которые, в свою очередь, далее полимеризуются с образованием

Промежуточные филаменты длиной 10 нм. Хотя твердый и мягкий кератины имеют близкое родственное вторичное образование

Структуры

, явные различия в аминокислотных последовательностях вносят вклад в измеримые различия между

нитчатые структуры. В частности, кератины волос содержат гораздо более высокое содержание цистеина

.

остатков в их неспиральных доменах и, таким образом, образуют более жесткие и прочные структуры через

образование межмолекулярной дисульфидной связи [2,5,6].

2.1. Кератины для волос

Волокна - это удлиненные ороговевшие структуры, состоящие из сильно сшитого твердого материала

кератина. Каждое волокно разделено на три основных отдела: кутикулу, кору и мозговое вещество.

тонкая внешняя поверхность волокна, кутикула, представляет собой чешуйчатый трубчатый слой, состоящий из перекрывающих друг друга плоских

ячеек. Кутикула в основном содержит бета-кератины, которые защищают волокна волос от физических повреждений.

и химическое повреждение.Основное тело волосяного волокна называется корой, которая состоит из

множества веретеновидных клеток, содержащих кератиновые нити. Иногда в самом центре волос

Волокно

- это область, называемая мозговым веществом, которая состоит из столбца слабо связанных ороговевших клеток [7].

Материалы 2010 , 3

1001

Внутри коры волосяного волокна находятся две основные группы белков: (1) малосернистые, «альфа» кератины

(молекулярная масса 40-60 кДа) и (2) высокосернистые матричные белки (молекулярная масса 10-25 кДа).Волокно

в совокупности

состоит из 50-60% альфа-кератинов и 20-30% белков матрикса [7]. Сборка альфа-кератинов

вместе, чтобы сформировать микроволокнистые структуры, известные как промежуточные кератиновые нити (KIF), которые придают

прочность волокна волос. Матричные белки функционируют в основном как дисульфидный сшивающий агент или клей, который

удерживает вместе кортикальную надстройку и также называется ассоциированными с кератином белками или KAP [4].

Всего насчитывается 17 генов кератина человеческого волоса (11 тип I; 6 тип II) [4] и более 85 генов KAP

[8], которые потенциально способствуют структуре волос у людей.

2.2. Развитие кератинов волос

Морфогенез волос начинается в пролиферативном отделе у основания волосяного фолликула, который называется

.

лампочка. В этой области клетки делятся и дифференцируются, образуя различные участки волоса

фолликул. Волосяной фолликул - это система циклической регенерации, состоящая из активно мигрирующих и

дифференцирующихся стволовых клеток, ответственных за формирование и рост волосяных волокон.Фолликул

претерпевает непрерывный цикл пролиферации (анаген), регрессии (катаген) и покоя (телоген)

, который регулируется более чем тридцатью факторами роста, цитокинами и сигнальными молекулами [9,10]. Зрелые

волосяной фолликул анагена содержит концентрическую серию клеточных оболочек, самая внешняя из которых называется

.

наружное корневое влагалище (ORS), за которым следует один слой клеток, называемый сопутствующим влагалищем. Внутренний корень

Оболочка

(IRS) прилегает к сопутствующему слою и состоит из трех отсеков: слой Генле,

слой Хаксли и кутикула IRS.Волокно заполняет центр этого многослойного цилиндра, который

Сам

подразделяется на кутикулу, кору и мозговой слой [8-10]. Поскольку клетки в стержне волоса окончательно

дифференцируются, они выдавливают свои органеллы и становятся плотно упакованными кератиновыми нитями.

кератина, богатого цистеином, физически сшиваются под воздействием кислорода и придают силу и

гибкость стержня волоса [10].

Гены кератина имеют сложные, дифференциальные и во многих случаях последовательные паттерны экспрессии в пределах

кутикула и кора волосяного фолликула [5,11-14].Например, всего несколько кератинов выражены в

.

волосообразующая матрица коры и кутикулы, тогда как другие последовательно включаются на

дифференцировка в нижней части коры. Основная масса кератинов экспрессируется в средней части коры

.

(«зона ороговения») восходящего волокна волоса. Другие проявления кератина ограничиваются волосами

кутикулы и последовательно экспрессируются во время морфогенеза волос [5,13]. Строго регулируемый

Паттерн экспрессии кератинов

во время морфогенеза волос указывает на функциональные различия

между кислотными и основными кератинами, хотя эта взаимосвязь еще полностью не изучена [11,12].

3. История кератиновых биоматериалов

3.1. Раннее использование кератинов

Самое раннее задокументированное использование кератинов в медицинских целях принадлежит китайскому травнику

по имени Ли Ши-Чжэнь в 16 веке. За 38 лет Ши-Чжэнь написал сборник из 800

человек.

книг, известных как Бен Цао Ган Му , в которых описывается более 11000 терапевтических рецептов.

Среди них есть вещество, сделанное из измельченной золы пиролизированных человеческих волос, которое использовалось для ускорения

Заживление ран и свертывание крови по имени Сюэ Ю Тан, также известное как Crinis Carbonisatus.Хотя

Материалы 2010 , 3

1002

подробности об открытии биологической активности человеческих волос не сообщаются подробно,

его использование в медицинских целях четко задокументировано [15].

Слово «кератин» впервые появляется в литературе примерно в 1850 году для описания материала, из которого состоит

твердых тканей, таких как рога и копыта животных (кератин происходит от греческого « kera», - рог).На

В

году кератины заинтриговали ученых, потому что они не вели себя, как другие белки. В частности,

обычных методов растворения белков оказались неэффективными для растворения кератина. Хотя методы

, такие как обжиг и измельчение, были известны с некоторого времени, многие ученые и изобретатели были более

заинтересован в растворении волос и рогов для создания лучших продуктов. Разрешение до

Проблема нерастворимости

возникла в 1905 году, когда в Соединенных Штатах был выдан патент Джону Хоффмайеру, что

описал процесс извлечения кератина из рогов животных с использованием извести.Извлеченных кератинов

использовался для изготовления гелей на основе кератина, которые можно было укрепить, добавив формальдегид [16].

В период с 1905 по 1935 год было разработано множество методов извлечения кератинов с использованием

окислительной и восстановительной химии [17-22]. Первоначально эти технологии были применены к рогам животных

и копыта, но также в конечном итоге использовались для извлечения кератинов из шерсти и человеческих волос.

биологические свойства экстрактов привели к повышенному интересу к разработке кератинов для медицинских

заявлений, и среди первых изобретений были кератиновые порошки для косметики, композитов и

покрытий для лекарственных препаратов [23-25].

В 1920-е годы исследования кератина сместились с продуктов, сделанных из кератина, на

.

Структура и функции кератиновых белков. Было опубликовано несколько ключевых статей с окислительным анализом

и восстановительно извлеченные кератины [21,22]. Эти ученые вскоре пришли к выводу, что много разных форм

В этих экстрактах присутствовало

кератина, и что волокно волоса должно иметь сложную структуру, а не просто

.

нить белка. В 1934 году была опубликована ключевая исследовательская работа, в которой были описаны различные типы

кератина, отличающихся, прежде всего, разной молекулярной массой [22].Эта основополагающая статья

продемонстрировал, что существует много разных гомологов кератина и что каждый играет свою роль в

.

структура и функция волосяного фолликула.

3.2. Кератиновые исследования 1940 - 1970

Это было в годы Второй мировой войны и сразу после этого стало одним из наиболее полных

Было выполнено

исследовательских проекта по структуре и химическому составу волосяных волокон. На базе

коммерциализации синтетических волокон, таких как нейлон и полиэстер, австралийским ученым было предъявлено обвинение в

с защитой огромной шерстяной промышленности страны.Синтетические волокна считались угрозой для

Австралии

доминирует в производстве шерсти, а Совет по научным и промышленным исследованиям (позже

Организация научных и промышленных исследований Содружества (CSIRO) учредила подразделение

Protein Chemistry в 1940 году. Целью этого фундаментального исследования было лучшее понимание

структура и химический состав волокон, так что потенциальные области применения шерсти и кератинов могут быть

расширен.Ранее работал в Университете Лидса и Исследовательской ассоциации шерстяной промышленности в

.

UK показал, что шерсть и другие волокна состоят из внешней кутикулы и центральной коры.

Опираясь на эту информацию, ученые CSIRO провели множество фундаментальных исследований

.

Структура и состав шерсти. С помощью рентгеновской дифракции и электронной микроскопии в сочетании

с помощью окислительных и восстановительных химических методов, CSIRO создала первую полную схему волос

волокна [26].

Материалы 2010 , 3

1003

Ученые CSIRO также провели обширные исследования самих белков шерсти. Многие методы

для извлечения, разделения и идентификации этих кератинов. Другой фундаментальный

исследований включали в себя химический состав поверхности шерсти, обработку продукции, рубку (заготовка шерсти

из овец), валяние, карбонизация, обработка поверхности, воспламеняемость, денатурация, химическая

модификация, крашение, фотохимическая деструкция и нанесение полимеров на шерсть.Это

монументальных работ было проведено в течение более 30 лет, в результате чего было произведено более 660

публикации, 20 патентов и три книги. Между тем, использование окислительного и восстановительного

Химия

для извлечения кератина из волокон волос применялась другими учеными по всему миру. В

Нидерланды, исследователи запатентовали метод изготовления пленок и текстильных волокон из восстановительной

извлек кератины из измельченных копыт [27].

Пожалуй, нигде в мире исследования кератина не проводились более активно, чем в Японии. Между

годами

1940 и 1970, заявки на изобретения на основе кератина поданы в японское патентное ведомство

насчитывало более 700. Это был ренессанс в исследованиях кератина, который имел тенденцию к

.

основы материаловедения и биоматериалов. За счет разработки надежных методов до

солюбилизируют кератины, исследователи начали понимать многие подклассы кератинов, а

их различных свойств [28−32].В 1965 году ученый CSIRO В. Гордон Крютер и его коллеги

опубликовал исчерпывающий текст по химии кератинов [7]. Эта глава в Advances in Protein

Chemistry содержит ссылки на более чем 640 опубликованных исследований кератинов.

3.3. Кератиновые исследования с 1970 г. по настоящее время

Достижения в области экстракции, очистки и определения характеристик кератинов привели к экспоненциальной

рост кератиновых материалов и их производных.В 1970-х годах были разработаны методы преобразования извлеченных кератинов в

порошков, пленок, гелей, покрытий, волокон и пен были разработаны и опубликованы несколькими исследованиями

группы [33–35]. Во всех этих методах использовалась химия окисления и восстановления, разработанная

.

десятилетия назад или их варианты.

Перспектива использования кератина в качестве биоматериала в медицинских целях была очевидна. В течение

г.

1980-х, коллаген стал широко используемой биомолекулой во многих медицинских приложениях.Другое естественно

Вскоре последовали

производных молекул, таких как альгинаты из морских водорослей, хитозан из панцирей креветок и

молекул.

гиалуроновая кислота из тканей животных. Потенциальные возможности использования кератинов в аналогичных приложениях стали составлять

.

исследовано рядом ученых. В 1982 году японский ученый опубликовал первое исследование, описывающее

.

использование кератинового покрытия на сосудистых трансплантатах как способ устранения свертывания крови [36], а также

эксперимента по биосовместимости кератинов [37].Вскоре после этого в 1985 году два исследователя из

UK опубликовала обзорную статью, в которой обсуждаются перспективы использования кератина в качестве строительного блока для

. Разработка

новых биоматериалов [38]. В 1993 году японский ученый опубликовал комментарий к

.

кератинов могут занять важное место в разработке биоматериалов [39].

4. Кератиновые биоматериалы

Прочная основа для исследований кератина привела к разработке многих биоматериалов на основе кератина

для использования в биомедицине.Эта основа основана на нескольких ключевых свойствах кератинов, которые

вносят вклад в общее физическое, химическое и биологическое поведение этих биоматериалов. Первая,

экстрагированных кератиновых белков обладают внутренней способностью к самосборке и полимеризации в пористые, волокнистые

Материалы 2010 , 3

1004

подмости. Спонтанная самосборка кератиновых растворов широко изучалась на

.

микромасштаба [40-42] и макроуровня [43].Этот феномен самосборки очевиден в

.

высококонсервативная надстройка волосяного волокна и при правильной обработке отвечает за

воспроизводимая архитектура, размерность и пористость материалов на основе кератина. Кроме того, кератин

Было показано, что

биоматериалов, полученных из шерсти и человеческих волос, обладают клеточно-связывающими мотивами, такими как

в виде связывающих остатков лейцин-аспарагиновая кислота-валин (LDV) и глутаминовая кислота-аспарагиновая кислота-серин (EDS),

, которые способны поддерживать клеточное прикрепление [44,45].Вместе эти свойства создают

благоприятный трехмерный матрикс, который позволяет клеточную инфильтрацию, прикрепление и пролиферацию.

Считается, что, как и другие промежуточные филаменты, кератины также участвуют в некоторых регуляторных функциях

, которые опосредуют клеточное поведение [46,47]. Таким образом, сохранение биологической активности в пределах

регенерированных

кератиновых биоматериалов могут оказаться полезными для контроля конкретных биологических функций в

различных приложений тканевой инженерии.

Повышенные физические, химические и биологические свойства кератинов, а также стремление к

используют шерсть и волокна человеческого волоса как возобновляемый природный ресурс, питают кератиновые биоматериалы

исследований за последние три десятилетия. Многое было сделано как для изготовления, так и для характеристики нового

.

продуктов на основе кератина, таких как пленки, губки, каркасы и волокна. Во многих случаях эти новые кератин

Было показано, что

материалов обладают превосходной биосовместимостью.Кроме того, у многих исследователей имеется

открыли методы для изменения физико-механических свойств кератинов, чтобы

создают биоматериалы, которые имеют соответствующие характеристики для интересующего их применения.

4.1. Кератиновые пленки

Получение белковых пленок из кератина, извлеченного из шерсти и человеческих волос, было использовано для

- несколько лет для изучения структурных и биологических свойств самоорганизующихся кератинов.

Yamauchi et al. [48] одними из первых начали исследовать свойства изделий из

извлекли кератины шерсти и при этом описали физико-химические и биодеградационные свойства

кератиновых пленок, отлитых из растворителя. Хотя пленки из чистого кератина были слишком хрупкими для практического использования, добавление

глицерина дало прозрачную, относительно прочную, гибкую и биоразлагаемую пленку [48]. В

, дополнительная публикация, Yamauchi et al. [49] описал совместимость клеток этой пленки при культивировании

фибробластов мыши на поверхности. По сравнению с ростом клеток на коллагене и стекле,

кератиновый субстрат оказался более адгезивным к клеткам и более благоприятным для клеточной пролиферации

[49]. Fujii и др. [50] также продемонстрировали, что кератины волос были полезны для получения белковых пленок, а

описал метод быстрого литья. Это исследование также показало возможность включения таких

биоактивных молекул в виде щелочной фосфатазы в кератиновые пленки для применений с контролируемым высвобождением.

Пленки, однако, имели низкую прочность и гибкость [50]. Вместе эти ранние исследования продемонстрировали

о возможности изготовления кератиновых пленок и продемонстрировал их потенциал для использования в качестве биоматериалов в

медицинских приложений.

Однако, как и многие биоматериалы природного происхождения, практическое использование продуктов на основе кератина составляло

в конечном итоге ограничивается их плохими механическими характеристиками. Таким образом, исследования кератиновой пленки сместились в центр внимания

.

по оптимизации физической прочности и гибкости пленок при сохранении их отличного качества

биологическая активность.Несколько подходов к управлению физическими и биологическими свойствами были

.

Материалы 2010 , 3

1005

, включая добавление природных [51-56] и синтетических [57,58] полимеров к кератиновой смеси

Системы

и новые методы подготовки пленок из чистого кератина [59,60].

В 2002 году группа Ямаути улучшила механические свойства своего глицерина, содержащего кератин

пленки с добавлением хитозана.Хитозан - хорошо изученная биомолекула биоматериала

.

применений и, как известно, обладают высокой биосовместимостью и биологической функцией для заживления ран

и антибактериальная активность. Добавление хитозана в кератиновые пленки привело к улучшению механических свойств

силы. Кроме того, хитозан-кератиновые пленки также продемонстрировали антибактериальные свойства и были

.

оказались хорошими субстратами для клеточных культур [51]. Биологическая активность кератиновых пленок также составила

.

увеличен за счет включения пептида клеточной адгезии, Arg-Gly-Asp-Ser (RGDS), на свободный цистеин

остатка восстановленных экстрактов кератина.Кератиновые пленки с РГДС оказались отличными субстратами для

.

, рост клеток млекопитающих, и эта работа снова продемонстрировала потенциал и универсальность кератина

.

биоматериалов [52].

Фиброин шелка (SF) - еще один природный полимер, который получил большое внимание как биоматериал из-за

своей внутренней биосовместимостью и биоразлагаемостью. Пленки Keratin-SF были тщательно изучены в

.

, чтобы понять взаимодействия, которые происходят между двумя биомолекулами, и их отношение к

общие механические и биологические характеристики биоматериала.Ли и др. [53] изучил

вторичная структура пленок кератина-SF и наблюдался переход от случайной катушки к β-листовой структуре

для фиброина из-за присутствия полярных аминокислот в кератине. Эти смешанные пленки были

обладает улучшенными антитромбогенными свойствами и повышенной биосовместимостью по сравнению с

в пленки SF или только кератин [54], скорее всего, из-за повышенной полярности поверхности смесей

образуется в результате конформационной трансформации белков [55].Vasconcelos et al. [56] далее

исследовал механические свойства и свойства разложения пленок, смешанных с кератином и SF, и пришел к выводу, что SF

и взаимодействия кератина не просто аддитивны, а, скорее, два белка способны к уникальному

межмолекулярных взаимодействия, которые напрямую влияют на объемные свойства пленок. В конечном итоге природа

и сила этих взаимодействий, а также знание темпов деградации позволят разработать

матриц для высвобождения активных соединений, которые подходят для будущих биомедицинских приложений [56].

Помимо природных биополимеров, взаимодействие между кератином и синтетическими полимерами также имеет

[57,58]. Тонин и др. [57] исследовали взаимосвязь между полиэтиленоксидом (PEO)

и пленки с добавлением кератина для разработки материала на основе кератина с улучшенной структурой

объектов. Морфологический, структурный и термический анализ пленок кератин / ПЭО показал, что при

соответствующих уровней, кератин ингибирует кристаллизацию PEO, а PEO мешает самосборке кератина,

индуцирует более термостабильную вторичную белковую структуру β-слоя.Улучшенный

Структурные свойства

смесей кератина / ПЭО позволяют разрабатывать кератиновые материалы для использования в качестве

каркасов для роста клеток, перевязки ран и мембран для доставки лекарств [57]. Межмолекулярный

взаимодействия между кератином и полиамидом 6 (PA6) также были изучены с целью создания

материалов на основе кератина, которые находят практическое применение в самых разных областях, начиная от

биомедицинских устройств для активной фильтрации воды и текстильных волокон [58].

Помимо создания смешанных кератиновых систем с натуральными или синтетическими полимерами, у исследователей есть

также исследовал альтернативные технологии изготовления для создания кератиновых пленок с более подходящими

механических свойств. Katoh et al. [60] сообщил об альтернативном методе обработки кератиновых пленок в

преодолевает ограниченную универсальность, связанную с методами заливки раствора. Компрессионное формование Ssulfo

Кератиновый порошок

оказался эффективным методом для получения чистых кератиновых пленок

Материалы 2010 , 3

1006

форма.Контроль механических свойств пленок был получен путем управления формованием

.

температура и содержание воды в пленке, а также биосовместимость пленок S-сульфо составила

демонстрируется прикреплением и пролиферацией фибробластов на кератиновых субстратах [60]. В отдельном

исследование, усовершенствованная процедура получения пленок из чистого кератина с полупрозрачными и гибкими свойствами

, а практическое применение и совместимость пленок были продемонстрированы путем тестирования

их совместимость с кожей человека [59].

Недавно Reichl et al. [61] охарактеризовал два разных подхода к покрытию подложек, а

продемонстрировал поведение роста двенадцати различных клеточных линий, культивированных на кератиновых пленках. Результат

показали, что ростовые субстраты, сформированные путем отливки кератиновой наносуспензии, поддерживают клеточную адгезию

и улучшенный рост клеток по сравнению с покрытиями из полистирола или кератина без покрытия, образованными

Осаждение трихлоруксусной кислотой.Считается, что новый подход - это недорогой стандартизированный

альтернатива обычно используемым покрытиям, таким как коллаген и фибронектин [61].

4.2. Кератиновые губки и каркасы

Способность экстрагированных кератиновых белков к самосборке и полимеризации в тройной комплекс

размерных структур привело к их развитию как каркасу для тканевой инженерии. Изготовление

Шерстяной кератиновый каркас

для длительного культивирования клеток впервые был описан Tachibana et al. [44] в 2001 году.

Матрицы были созданы лиофилизацией водных растворов кератина шерсти после контроля

, в результате чего получилась жесткая и термостойкая структура с однородно пористой микроархитектурой.

Кератины, которые, как было показано, содержат последовательности адгезии клеток RGD и LDV,

продемонстрировал хорошую совместимость клеток и поддерживал прикрепление и пролиферацию фибробластов более

Многолетний период выращивания 23-43 дня.Кроме того, свободные остатки цистеина, присутствующие в пределах

Было показано, что каркас

является потенциальным сайтом модификации для иммобилизации биоактивных веществ

[44]. В более поздних работах лизоцим использовался в качестве модельного соединения и был связан с кератиновой губкой через

.

дисульфидные и тиоэфирные связи. Дисульфид-связанный лизоцим постепенно высвобождался в течение 21-дневного периода

, тогда как лизоцим, связанный тиоэфирными связями, стабильно сохранялся до двух месяцев.Эта работа

продемонстрировал, что выбор химического сшивающего агента может однозначно определять стабильность

иммобилизованное биоактивное вещество на кератиновых губках [62].

Функционализация активного свободного тиола в кератиновых губках с помощью различных химических обработок имеет

также было продемонстрировано с использованием йодуксусной кислоты, 2-бромэтиламина и йодацетамида для получения

карбоксил-, амино- и амидогубки соответственно. Эти химически модифицированные кератиновые губки имеют

Было показано, что

имитирует белки внеклеточного матрикса, и большое присутствие активных групп в пределах

губок позволили продолжить гибридизацию с биоактивными молекулами.Эта техника была

продемонстрировано Tachibana et al. [63] в 2005 г. при гибридизации кератиновых губок с кальцием

фосфат. Два типа композитных губок из фосфата кальция были изготовлены химическим способом

связывает ионы кальция и фосфата или улавливает частицы гидроксиапатита в кератиновых карбокси-губках.

Оба гибридизированных материала поддерживали культивирование остеобластов и изменяли их дифференциацию

Паттерн

основан на паттерне экспрессии щелочной фосфатазы [63].Кератиновые карбоксигубки имеют

также был функционализирован костным морфогенетическим белком-2 (BMP-2), который, как было показано, ассоциировал

плотно внутри кератиновой губки и для локализации дифференциации преостеобластов, выращенных с помощью

конструкция. Клетки вне конструкции, нагруженной BMP-2, не дифференцировались, что позволяет предположить, что

Материалы 2010 , 3

1007

Значительное количество БМП-2 просочилось наружу, и эффекты были ограничены внутри модифицированного кератина

губка.Эти результаты важны для приложений in vivo , поскольку ожидается, что использование

эти каркасы будут способствовать внутреннему остеогенезу, избегая при этом внешнего гетеротопного

окостенение [64].

Регулирование размера пор и пористости кератиновых каркасов было достигнуто Katoh et al. [65] с использованием

Техника компрессионного формования / выщелачивания частиц (CM / PL). Возможность регулировать поры

Диаметр

и возможность соединения каркасов для тканевой инженерии необходимы для обеспечения

адекватная клеточная инфильтрация и доставка питательных веществ.Помимо регулируемого размера пор, каркасы

, созданные с использованием метода CM / PL, были водостойкими, что представляет собой значительное превосходство над

.

коллагеновых материалов, растворимых в воде без использования УФ-излучения или цитотоксических химических веществ

сшивающих агентов [65].

Биоразложение in vivo кератиновых стержней было исследовано Peplow et al. [66], чтобы установить

соотношение между массой и физической силой.Прямоугольные полоски восстановленных кератинов были

.

, имплантированные подкожно взрослым крысам, а также сухой вес и модуль упругости эксплантированных стержней

находились под наблюдением в течение 18 недель. Сухой вес слитков постепенно уменьшался до

.

максимальное снижение веса 22% за 18 недель. Модуль упругости кератиновых стержней снизился на

.

резко между 3 и 6 неделями с увеличением количества трещин и кавитаций

на поверхности прутков.Эта постепенная деградация и быстрая потеря механической целостности составляют

указывает на то, что эта форма кератина больше подходит в качестве резорбируемого материала имплантата для обеспечения

строительные леса ненесущего назначения [66].

Конструирование, характеристика и цитосовместимость белковых каркасов человеческого волоса для in vitro

О

применениях тканевой инженерии недавно сообщили Verma et al. [45]. Кератиновые протеины

, извлеченные из волос, были превращены в пористые губки путем лиофилизации замороженного белка

подвески.Характеристики губок проводились с использованием экспериментов по набуханию и

морфологических оценок, выполненных с помощью сканирующей электронной микроскопии (СЭМ), которые показали, что

губок набухали на 48% за 60 минут, а поверхность губки имела

со средним диаметром пор 150 мкм. Взаимосвязь и диаметры пор поддерживаемой ячейки

привязанность и выживание. Авторы предполагают, что эти каркасы являются перспективным материалом для ткани

инженерных приложений из-за их человеческого происхождения, биоразлагаемости и цитосовместимости [45].

4.3. Кератиновые волокна

В последние годы исследования в области электроспиннинга биосовместимых полимерных материалов значительно увеличились.

вырос из-за большого количества потенциальных биомедицинских применений нановолоконных материалов.

Электроспиннинг - это метод, в котором высокое напряжение используется для создания электрически заряженной струи

Полимер

, который притягивается к заземленной сборной пластине или оправке. Полученные волокна имеют

диаметров в диапазоне от нано- до микромасштаба и расположены случайным образом, образуя нетканый волокнистый материал

мат.Улучшенная физическая конфигурация (, т.е. , малый размер пор, высокая пористость, трехмерное изображение

и высокое отношение площади поверхности к объему) наноструктурированных нетканых материалов способствует адгезии клеток

и рост, который привел к разработке электропряденых мембран для таких целей, как повязки для

ранозаживляющие и каркасы для тканевой инженерии. В последнее время процесс электроспиннинга также имеет

был расширен за счет включения регенерированного кератина, извлеченного из волос и волокон шерсти.Из-за

Материалы 2010 , 3

1008

изначально плохие механические характеристики чистого кератина, однако многие исследователи прибегли к

с добавлением синтетических или натуральных полимеров для увеличения обрабатываемости кератина на

формирование волокна. Была проделана большая работа по описанию межмолекулярных взаимодействий между

кератин и «аддитивная» макромолекула для того, чтобы соотнести свойства смешанного раствора с

свойства электропряденых волокон.

Алуиджи и др. [67,68] создал кератиновые / полиэтиленгликолевые материалы путем объединения водных растворов кератина и

Порошок ПЭО. В первом из двух исследований исследователи определили параметры электропрядения до

создают бездефектные волокнистые материалы. Смешанные растворы с массовым соотношением кератин / ПЭО 50:50 и

Было показано, что 7% и 10% общие концентрации полимера обладают достаточной вязкостью для электроспина с

несколько дефектов. Спектроскопический и термический анализ показал, что процесс электропрядения дестабилизировал

естественная самосборка кератина и способствовала менее сложной конформации белка [67].В дальнейшем

работа, кератин и ПЭО были объединены в разных пропорциях, чтобы соотнести химическое вещество,

физических и реологических свойств смесевых растворов с морфологическими, структурными, термическими

и механические свойства электропряденых матов. Было показано, что растворы кератина / ПЭО имеют

увеличилась вязкость по сравнению как с чистым PEO, так и с кератином, а смеси показали отличную от

вязкость.

Ньютоновское поведение потока с сильным истончением сдвига, зависящее от PEO

концентрация.Низкая вязкость смесей с более высоким содержанием кератина значительно снижает их способность к

формовочных волокон; однако растворы с более низким содержанием кератина были успешно подвергнуты электропрядению

без дефектов. Сравнение фактических и теоретических реологических свойств с использованием Graessley

Теория

показала, что расширение молекулярно-массового распределения и возможное связывание между

Макромолекулы ПЭО и кератина при определенных соотношениях кератин / ПЭО отвечают за вязкость сдвига

поведения смесей, которые в конечном итоге коррелируют с морфологией электропряденых волокон [69].

Однако практическое использование нановолоконных матов из кератина / ПЭО было в конечном итоге ограничено их

неустойчивость воды и плохие механические свойства [68].

Фиброин, регенерированный из шелка, также был использован для улучшения обрабатываемости кератина для

приложений электроспиннинга [70]. Характеристики реологического поведения кератина / фиброина

Растворы

выявили макромолекулярные взаимодействия, которые способствовали образованию сетчатых структур с

Максимальный синергетический эффект

при соотношении компонентов смеси 50/50 (вес / вес).При таком соотношении синергетический эффект на белок

взаимодействий привели к образованию более тонких нановолокон меньшего диаметра по сравнению с волокнами

сформирован с использованием растворов с неравным соотношением кератин / фиброин. Конформационный анализ подтвердил

преобладание вторичной структуры β-листов в пленках кератина / фиброина, за исключением смеси 50/50, в которой

белки показали склонность к сборке в спирально-спиральную структуру. Напротив,

Было показано, что процесс электроспиннинга

вызывает изменения вторичной структуры при всех соотношениях смеси на

.

предотвращает образование β-листов и способствует образованию случайной спиральной или α-образной структуры.Кроме того, α-

Было показано, что

кристаллитов, образованных электроспиннингом, менее термически стабильны, скорее всего, из-за

высокая скорость образования волокон, ограничивающая молекулярную перестройку и кристаллизацию кератина

цепей [70].

Мокрое прядение - еще одна технология формования волокна, которая традиционно использовалась для производства

синтетических волокон для текстильной промышленности, но недавно были использованы для создания одиночных волокон

биоматериалов.Этот метод включает экструзию прядильного раствора через фильеру в коагулянт

в ванне и последующее вытягивание / растяжение для улучшения выравнивания полимерных цепей и образования волокон.

физических ограничений кератиновых материалов препятствовали производству чистых кератиновых волокон, но

Материалы 2010 , 3

1009

исследователей преодолели эти проблемы, используя смеси синтетических и натуральных полимеров с

улучшенных свойств материала.

Като и др. [71] улучшил волокнообразующие способности водных растворов кератина с использованием

поливиниловый спирт (ПВА). ПВС увеличил вязкость прядильного раствора, что позволило

волокна с содержанием кератина от 13 до 46% для прядения. Из-за хрупкости волокон с высокой

количества кератина, максимальное содержание кератина для образования достаточного количества волокон было определено как

30%. Эта комбинация кератина и ПВА оказалась выгодной с точки зрения механических

.

прочность, водонепроницаемость и адсорбция токсичных веществ.По мнению авторов,

Кератин-ПВС волокна

, как ожидается, найдут широкое промышленное применение в качестве абсорбентов токсичных веществ

веществ, таких как ионы тяжелых металлов и газообразный формальдегид [71].

Wrzesniewska-Toski et al. [72] также использовал методы мокрого прядения для создания нового волокнистого материала

материалов на основе кератина, которые могут быть использованы в качестве гигиенических тканей. Кератин извлеченный из

куриных пера и биомодифицированной целлюлозы были объединены и использованы для создания волокон, которые были

характеризуется лучшими сорбционными свойствами, большей гигроскопичностью и меньшим углом смачивания.

, чем волокна, содержащие только целлюлозу.Хотя введение кератина в волокна целлюлозы уменьшило

механических свойств, достигнут уровень, который все еще позволял применять их для производства

композитных волокнистых материалов. Кроме того, целлюлозно-кератиновые волокна лучше биоразлагаются, чем волокна

.

целлюлозных волокон.

5. Кератиновые биоматериалы в тканевой инженерии и регенеративной медицине

Была проделана большая работа по созданию и описанию материалов на основе кератина, а также для демонстрации

, их цитосовместимость и биодеградация.Однако до недавнего времени немногие из этих биоматериалов

разработки применены в моделях регенерации тканей.

Серпинский и др. [73] и Апель и др. [74] показали, что гидрогели на основе кератина были

нейроиндуктивен и способен облегчить регенерацию в модели повреждения периферических нервов у мышей.

Кератины человеческого волоса усиливали активность in vitro шванновских клеток, вызывая клеточную пролиферацию

и миграции, а также за счет повышения экспрессии специфических генов, необходимых для важных нейронов

функции.При преобразовании в модель повреждения большеберцового нерва мыши, каналы, заполненные кератиновым гелем, служили

.

нейроиндуктивная временная матрица, которая опосредует регенерацию аксонов и улучшенное функциональное восстановление

по сравнению с аутотрансплантатами сенсорных нервов [73]. В другом исследовании динамика периферического нерва

Регенерация

оценивалась с точки зрения нервно-мышечного восстановления и гистоморфометрии нервов.

Кератиновые гидрогели ускоряют регенерацию нервов, о чем свидетельствует улучшенный

электрофизиологическое восстановление и повышение плотности аксонов в ранние временные точки.Эта ранняя разработка

нервно-мышечных контактов привели к более функциональным связям с целевой мышцей, что, в свою очередь, привело к

способствовал усилению миелинизации аксонов через шесть месяцев. Авторы пришли к выводу, что эти результаты показали

, что каркасы на основе кератина, сделанные из человеческого волоса, могут способствовать регенерации периферических нервов, и

способствует нервно-мышечному восстановлению, что эквивалентно золотому стандарту, аутотрансплантатам сенсорных нервов [74].

Кератиновые гидрогели, полученные из человеческих волос, также обладают эффективным кровоостанавливающим действием.

на кроличьей модели летального поражения печени.По сравнению с другими широко используемыми гемостатами

(повязка QuickClot® и HemCon®), гемостатический гель с кератином улучшил 24-часовую выживаемость и

показал себя стабильно, если не лучше, чем обычные гемостаты с точки зрения общей кровопотери

Материалы 2010 , 3

1010

и ударный индекс. Кератиновый гель, использованный в этих экспериментах, воздействовал на место повреждения, возбуждая

образования тромба и путем формирования физического уплотнения раневого участка, который действовал как пористый каркас для

позволяют клеточную инфильтрацию и образование гранулезной ткани [75].Способность на кератиновой основе

биоматериалов, которые будут переведены в клиническую практику на людях, зависят от дальнейших исследований до

объясняют механизмы, с помощью которых эти материалы регулируют гемостаз и регенерацию нервов.

6. Выводы

Похоже, что кератиновые биоматериалы были в коллективном сознании материалов

исследователей на протяжении многих десятилетий, но в настоящее время нет кератиновых биоматериалов, используемых в клинической практике.Это

Комплексный обзор

показал впечатляющий уровень активности, разнообразия и изобретательности, хотя и на уровне

.

относительно низкий уровень по сравнению с другими основными биоматериалами. Кератиновые биоматериалы обладают многими

явных преимущества перед обычными биомолекулами, включая уникальный химический состав, обеспечиваемый их

высокое содержание серы, замечательная биосовместимость, склонность к самосборке и внутренняя клетка

признание. По мере того, как эти свойства становятся более понятными, контролируемыми и используемыми, многие биомедицинские

применения кератиновых биоматериалов пройдут клинические испытания.

Список литературы

1. Moll, R .; Franke, W.W .; Schiller, D.L .; Гейгер, Б .; Креплер, Р. Каталог человека

цитокератинов: паттерны экспрессии в нормальном эпителии, опухолях и культивируемых клетках. Ячейка 1982 , 31 ,

11-24.

2. Fraser, R.D .; MacRae, T.P .; Parry, D.A .; Судзуки, Э. Промежуточные волокна в альфа-кератинах.

Proc. Natl. Акад. Sci. США 1986 , 83 , 1179−1183.

3. Coulombe, P.A .; Bousquet, O .; Ma, L .; Yamada, S .; Вирц, Д. «Входы» и «Выходы» промежуточного звена

филаментная организация. Tr. Cell Biol. 2000 , 10 , 420-428.

4. Schweizer, J .; Bowden, P.E .; Coulombe, P.A .; Langbein, L .; Lane, E.B .; Magin, T.M .; Мальтийцы,

л .; Omary, M.B .; Parry, D.A .; Rogers, M.A .; Райт, М.В. Новая согласованная номенклатура для

кератина млекопитающих. J. Cell Biol. 2006 , 174 , 169−174.

5. Moll, R .; Диво, М .; Лангбейн, Л. Кератины человека: биология и патология. Histochem. Ячейка

Биол. 2008 , 129 , 705-733.

6. Yu, J .; Ю, Д .; Checkla, D.M .; Freedberg, I.M .; Бертолино, А.П. Кератины человеческих волос. J. Invest.

Дерматол. 1993 , 101 , 56S-59S.

7. Crewther, W.G .; Fraser, R.D.B .; Lennox, F.G .; Линдли, Х. Химия кератинов.В

Достижения в химии белков ; Анфинсен, К. Б., Ансон, М. Л., Эдсал, Дж. Т., Ричардс, Ф. М., ред .;

Academic Press: Нью-Йорк, США, 1965; Том 20, с. 191-347.

8. Rogers, M.A .; Langbein, L .; Praetzel-Wunder, S .; Winter, H .; Schweizer, J. Связанные с кератином человеческие волосы

белков (КАП). Внутр. Rev. Cytol. 2006 , 251 , 209−263.

9. Stenn, K.S .; Паус, Р. Что контролирует цикличность волосяных фолликулов? Exp.Дерматол. 1999 , 8 , 229-233.

10. Alonso, L .; Фукс, Э. Волосный цикл. J. Cell Sci. 2006 , 119 , 391−393.

11. Langbein, L .; Rogers, M.A .; Winter, H .; Praetzel, S .; Beckhaus, U .; Rackwitz, H.R .; Швейцер, J.

Каталог кератинов человеческого волоса. I. Экспрессия девяти членов типа I в волосяном фолликуле. Дж.

Биол. Chem. 1999 , 274 , 19874−19884.

Материалы 2010 , 3

1011

12. Langbein, L .; Rogers, M.A .; Winter, H .; Praetzel, S .; Швейцер, J. Каталог человеческих волос

кератина. II. Экспрессия шести членов типа II в волосяном фолликуле и объединенный каталог

кератина человека I и II типа. J. Biol. Chem. 2001 , 276 , 35123-35132.

13. Langbein, L .; Швейцер, Дж.Кератины волосяного фолликула человека. Внутр. Rev. Cytol. 2005 , 243 , 1−78.

14. Schweizer, J .; Langbein, L .; Rogers, M.A .; Winter, H. Кератины, специфичные для волосяных фолликулов, и их

болезней. Exp. Cell Res. 2007 , 313 , 2010-2020 гг.

15. Чжэнь, Л.С. Бен Цао Ган Му ; The Time Literature & Art Press: Чанчунь, Цзилинь, Китай, 2005.

16. Хофмайер, Дж. Рогово-известковые пластические массы из кератиновых веществ.Немецкий Пат. DE184915, 18

Декабрь 1905 г.

17. Breinl, F .; Баудиш, О. Окислительное расщепление кератина при обработке водородом

перекись. Z Physiol. Chem. 1907 , 52 , 158−169.

18. Neuberg, C. Процесс производства перевариваемых веществ из кератина. Патент США 926,999, 6 июля

1909.

19. Лиссизин, Т. Поведение кератиновой серы и цистиновой серы при окислении этих белков на

.

перманганат калия I. Biochem. Бык. 1915 , 4 , 18–23.

20. Зденко, С. Растворимость и усвояемость продуктов распада альбумоидов I. Z Physiol.

Chem. 1924 , 136 , 160−172.

21. Лиссизин Т. Продукты окисления кератина путем окисления перманганатом II. Z Physiol.

Chem. 1928 , 173 , 309-311.

22.Годдард, Д.Р .; Михаэлис, Л. Производные кератина. J. Biol. Chem. 1935 , 112 , 361−371.

23. Бейер, К. Кератиновое или роговое вещество волос. Немецкий Пат. DE22643, 14 октября 1907 г.

24. Голдсмит Б. Б. Термопластическая композиция, содержащая кератин. Патент США 922 692, 25 мая 1909 г.

25. Дейл, Х.Н. Кератин и другие покрытия для таблеток. Pharm. J. 1932 , 129 , 494-495.

26.Rivett, D.E .; Ward, S.W .; Белкин, Л.М .; Ramshaw, J.A.M .; Wilshire, J.F.K. Кератин и шерсть

Исследования. В Наследие Леннокса ; Издательство CSIRO: Коллингвуд, Виктория, Австралия, 1996 г.

27. van den Bergh, J .; Milo, G.J .; ван Дейк, H.E.P. Кератиновые нити, пленки, и др. . Нидерланды Pat.

NL51000577, 15 декабря 1941 г.

28. Orwin, D.F.G; Baumann, H .; Asquith, R.S .; Парри, Д.А.Д. В Fibrous Proteins: Scientific,

Промышленные и медицинские аспекты ; Парри, Д.A.D., Creamer, L.K., Eds .; Academic Press: Нью-Йорк,

NY, USA 1979; С. 271–427.

29. Earland, C .; Knight, C.S. Структура кератина II: содержание аминокислот во фракциях, выделенных из

.

шерсть оксидированная. Biochem. Биофиз. Акта 1956 , 22 , 405-411.

30. Kikkawa, M .; Chonan, Y .; Тойода, Х. Солюбилизация кератина 6: солюбилизация кератина пера

окислением надмуравьиной кислотой. Хикаку Кагаку 1974 , 20 , 151−162.

31. Buchanan, J.H. Богатая цистином белковая фракция окисленного альфа-кератина Biochem. J. 1977 , 167 ,

489−491.

32. Matsunga, A .; Chonan, Y .; Тойода, Х. Исследования химических свойств кератина человеческих волос,

Часть 1: Фракционирование и аминокислотный состав человеческого волоса, солюбилизированного надмуравьиной кислотой

окисление. Хикаку Кагаку 1981 , 27 , 21−29.

33.Анкер, К.А. Способ получения кератинсодержащих пленок и покрытий. Патент США 3 642 498, 15

Февраль 1972 года.

34. Kawano, Y .; Окамото, С. Пленки и гели кератина. Кагаку Сэйбуцу 1975 , 13 , 291−292.

Материалы 2010 , 3

1012

35. Окамото, С. Образование пленок из некоторых белков. Nippon Shokuhin Kogyo Gakkaishi 1977 ,

24 , 40-50.

36. Noishiki, Y .; Ито, H .; Миямото, Т .; Инагаки, Х. Применение денатурированного шерстяного кератина

Производные антитромбогенного биоматериала - сосудистого трансплантата, покрытого гепаринизированным веществом

Производное кератина. Кобунши Ронбуншу 1982 , 39 , 221−227.

37. Ito, H .; Миямото, Т .; Inagaki, H .; Нойсики Ю. Биосовместимость денатурированных кератинов из

Шерсть. Кобунши Ронбуншу 1982 , 39 , 249−256.

38. Jarman, T .; Лайт, Дж. Перспективы разработки новых биоматериалов. В отчете World Biotech Report ;

Пиннер: Миддлсекс, Великобритания, 1985 г .; Том 1. С. 505-512.

39. Разные авторы Передовой биоматериал: кератин, который может быть извлечен с помощью простых химических веществ

техника. Когио Зайрио 1993 , 41 , 106-109.

40. Ван де Лохт, М. Восстановление микрофибрилл из шерсти и волокон из белков эпидермиса.

Melliand Textilberichte 1987 , 10 , 780-786.

41. Steinert, P.M .; Гуллино, М. Сборка бычьих эпидермальных кератиновых волокон в виторе . Biochem.

Biophys. Res. Commun. 1976 , 70 , 221−227.

42. Thomas, H .; Conrads, A .; Phan, P.H .; van de Locht, M .; Zahn, H. In vitor восстановление шерсти

промежуточных филамента. Внутр.J. Biol. Макромол. 1986 , 8 , 258-264.

43. Ikkai, F .; Наито, С. Исследования динамического рассеяния света и кругового дихроизма на тепловых объектах

гелеобразование водных растворов белков твердого кератина. Биомакромолекулы 2002 , 3 , 482-487.

44. Tachibana, A .; Furuta, Y .; Takeshima, H .; Tanabe, T .; Ямаути, К. Изготовление шерстяного кератина

матрикса из губки для длительного культивирования клеток. J. Biotechnol. 2002 , 93 , 165-170.

45. Verma, V .; Verma, P .; Ray, P .; Рэй, А. Приготовление каркасов из белков человеческого волоса по

приложений тканевой инженерии. Biomed. Mater. 2008 , 3 , 25007.

46. Magin, T.M .; Vijayaraj, P .; Leube, R.E. Структурные и регуляторные функции кератинов. Exp. Ячейка

Рез. 2007 , 313 , 2021-2032 гг.

47. Izawa, I .; Инагаки, М. Регуляторные механизмы и функции промежуточных филаментов: исследование

с использованием антител, специфичных к сайту и фосфорилированию. Cancer Sci. 2006 , 97 , 167−174.

48. Yamauchi, K .; Yamauchi, A .; Кусуноки, Т .; Kohda, A .; Кониши, Ю. Приготовление стабильной водной

раствор кератинов, а также физико-химические и биодеградационные свойства пленок. J. Biomed.

Матер.Res. 1996 , 31 , 439-444.

49. Yamauchi, K .; Maniwa, M .; Мори Т. Культивирование клеток фибробластов на субстратах, покрытых кератином. Дж.

Biomat. Sci.-Polym. E. 1998 , 9 , 259-270.

50. Fujii, T .; Ogiwara, D .; Аримото М. Удобные процедуры для пленок белков человеческого волоса и

свойств щелочной фосфатазы, включенной в пленку. Biol. Pharm. Бык. 2004 , 27 , 89-93.

51. Tanabe, T .; Okitsu, N .; Тачибана, А .; Ямаути, К. Получение и характеристика кератинхитозана

Пленка композитная

. Биоматериалы 2002 , 23 , 817-825.

52. Yamauchi, K .; Hojo, H .; Yamamoto, Y .; Tanabe, T. Повышенная адгезия клеток к RGDS-носителю

кератиновая пленка. Мат. Sci. Англ. C-Bio. С. 2003 , 23 , 467-472.

53. Lee, K.Y .; Ха, В.С. Исследования DSC связанной воды в смеси фиброин шелка / S-карбоксиметилкератин

фильмов. Полимер 1999 , 40 , 4131-4134.

Материалы 2010 , 3

1013

54. Lee, K.Y .; Kong, S.J .; Парк, W.H .; Ха, W.S .; Квон, И. Влияние свойств поверхности на

Антитромбогенность пленок из смеси фиброин шелка / S-карбоксиметилкератин. J. Biomater. Sci.

Полим. Эд. 1998 , 9 , 905−914.

55.Ли, К.Ю. Характеристика поверхностей шелка / фиброина / S-карбоксиметилкератина: оценка

Биосовместимость по измерениям контактного угла. Fibers Polym. 2001 , 2 , 71-74.

56. Vasconcelos, A .; Freddi, G .; Кавако-Пауло, А. Биоразлагаемые материалы на основе фиброина шелка и

кератин. Биомакромолекулы 2008 , 9 , 1299-1305.

57. Tonin, C .; Aluigi, A .; Vineis, C .; Варесано, А.; Montarsolo, A .; Ferrero, F. Thermal и

Структурная характеристика пленок из смеси полиэтиленоксида и кератина. J. Therm. Анальный. Калорим.

2007 , 89 , 601-608.

58. Zoccola, M .; Montarsolo, A .; Aluigi, A .; Varesano, A .; Vineis, C .; Тонин С. Электроспиннинг

смеси полиамид 6 / модифицированный кератин. E-Polym. 2007 , нет. 105.

59. Fujii, T .; Ide, Y. Получение полупрозрачных и гибких белковых пленок человеческого волоса и их

объектов. Biol. Pharm. Бык. 2004 , 27 , 1433-1436.

60. Katoh, K .; Shibayama, M .; Tanabe, T .; Ямаути, К. Препарат и физико-химические свойства

кератиновых пленок, полученных методом прессования. Биоматериалы 2004 , 25 , 2265-2272.

61. Reichl, S. Пленки на основе кератина человеческого волоса в качестве субстратов для клеточных культур и тканевой инженерии.

Биоматериалы 2009 , 30 , 6854-6866.

62. Kurimoto, A .; Tanabe, T .; Тачибана, А .; Ямаути, К. Кератиновая губка: Иммобилизация

лизоцим. J. Biosci. Bioeng. 2003 , 96 , 307-309.

63. Tachibana, A .; Канеко, С .; Tanabe, T .; Ямаути, К. Быстрое изготовление кератин-гидроксиапатита

гибридных губок для культивирования и дифференцировки остеобластов. Биоматериалы 2005 , 26 , 297-302.

64. Тачибана, А.; Nishikawa, Y .; Нишино, М .; Канеко, С .; Tanabe, T .; Ямаути, К. Модифицированный

кератиновая губка: Связывание костного морфогенетического белка-2 и дифференцировка остеобластов. J. Biosci.

Bioeng. 2006 , 102 , 425-429.

65. Katoh, K .; Tanabe, T .; Ямаути, К. Новый подход к изготовлению каркасов из кератиновой губки с

контролируемый размер пор и пористость. Биоматериалы 2004 , 25 , 4255-4262.

66. Peplow, P.V .; Диас, Г.Дж. Исследование взаимосвязи между массой и физической силой кератина

бара in vivo . J. Mater. Sci. Mater. Med. 2004 , 15 , 1217-1220.

67. Aluigi, A .; Varesano, A .; Montarsolo, A .; Vineis, C .; Ferrero, F .; Mazzuchetti, G .; Тонин, К.

Электроформование нановолокон из смеси кератин / поли (этиленоксид). J. Appl. Polym. Sci. 2007 , 104 ,

863-870.

68. Aluigi, A .; Vineis, C .; Varesano, A .; Mazzuchetti, G .; Ferrero, F .; Тонин С. Структура и

свойства нановолокон из смеси кератин / ПЭО. Eur. Polym. J. 2008 , 44 , 2465−2475.

69. Varesano, A .; Aluigi, A .; Vineis, C .; Тонин К. Исследование поведения вязкости при сдвиге

смеси кератин / ПЭО для электропрядения из нановолокон. J. Polym. Sci. Поли. Phys. 2008 , 46 ,

1193-1201.

70. Zoccola, M .; Aluigi, A .; Vineis, C .; Тонин, Ц .; Ferrero, F .; Пьячентино, М. Этюд на гипсе

мембран и электропряденых нановолокон из смесей кератина и фиброина. Биомакромолекулы

2008 , 9 , 2819-2825.

71. Katoh, K .; Shibayama, M .; Tanabe, T .; Ямаути, К. Препарат и свойства кератинполи (

виниловый спирт) смешанные волокна. J. Appl. Polym. Sci. 2004 , 91 , 756-762.

Материалы 2010 , 3

1014

72. Wrześniewska-Tosik, K .; Wawro, D .; Ратайска, М .; Stęplewski, W. Новые композиты с

кератин пера. Текстовые волокна. Восток. Евро. 2007 , 15 , 157−162.

73. Sierpinski, P .; Garrett, J .; Ma, J .; Apel, P .; Klorig, D .; Smith, T .; Koman, L.A .; Атала, А .; Фургон

Дайк, М. Использование кератиновых биоматериалов, полученных из человеческих волос, для быстрого развития

регенерация периферических нервов. Биоматериалы 2008 , 29 , 118-128.

74. Apel, P.J .; Garrett, J.P .; Серпинский, П .; Ma, J .; Атала, А .; Smith, T.L .; Koman, L.A .; Ван Дайк,

M.E. Регенерация периферических нервов с использованием каркаса на основе кератина: долгосрочные функциональные и

гистологических результата на мышиной модели. J. Hand Surg. Am. 2008 , 33 , 1541-1547.

75. Aboushwareb, T .; Eberli, D .; Ward, C .; Broda, C .; Холкомб, Дж.; Атала, А .; Ван Дайк, M. A

Гелевый гемостат из кератинового биоматериала, полученный из человеческих волос: оценка смертельной болезни на кроличьей модели

Повреждение печени. J. Biomed. Mater. Res. В 2009 , 90 , 45-54.

© 2010 Авторы; лицензиат, Международная организация по сохранению молекулярного разнообразия, Базель, Швейцария.

Эта статья находится в открытом доступе и распространяется на условиях Creative

.

Лицензия Commons Attribution (http: // creativecommons.org / licenses / by / 3.0 /).

Bilimsel çalışma 3

  1. Мелани Гизен 1 ,
  2. Сабина Груэдл 1 ,
  3. Олаф Холткеттер 1 ,
  4. Гвидо Фурманн 1 ,
  5. Андреа Кернер 2 ,
  6. Дирк Петерсон 1

Впервые статья опубликована в Интернете: 16 МАЯ 2011

DOI: 10.1111 / j.1600-0625.2011.01301.x

Получить PDF (340 КБ)

Ключевые слова:

  • старение;
  • кератина волос;
  • структура волос;
  • кератин-ассоциированные белки

Абстрактные

Резюме: Во многих культурах молодой вид напрямую связан с сильными и здоровыми волосами.Источником волосяного волокна является волосяной фолликул, высокоспециализированный придаток кожи. Биологические изменения из-за внутренних или внешних раздражителей могут дестабилизировать эту идеально организованную систему, тем самым влияя на рост волос или обмен веществ. Кроме того, старение можно охарактеризовать как нарушение этого хорошо сбалансированного механизма. Несмотря на то, что преобладающий симптом старения волос, поседение, рассматривается во множестве исследовательских мероприятий, дальнейшие возрастные изменения, например связанные со структурой волос, остаются невыясненными.Таким образом, мы охарактеризовали волосяные фолликулы двух добровольческих групп (младше 25 лет, старше 50 лет) на молекулярном уровне, уделяя особое внимание изменениям, влияющим на экспрессию генов кератинов и связанных с кератином белков. Мы показали, что в соответствии с другими биологическими системами волосяной фолликул претерпевает несколько модификаций в процессе старения, связанных, среди прочего, со значительным снижением этих структурных белков. Разработка стратегий борьбы с этими возрастными изменениями является сложной задачей для науки о волосах.

Фон

С давних времен человеческие волосы являются атрибутом здоровья, молодости и привлекательности и играют важную роль в самовосприятии людей (1). Таким образом, изменение внешнего вида волос, например, преждевременное поседение или изменение структуры волос, часто негативно сказывается на самочувствии и самоуверенности пострадавших.

Волосяной фолликул - это сложный мини-орган, который проявляет циклическую активность в постнатальном периоде жизни с периодами активного роста, инволюции и покоя (2).В каждой фазе анагена он производит видимый стержень волоса; Таким образом, синтез кератина волос - необходимое условие для роста сильных и здоровых волос. Но, как и все биологические системы, волосяной фолликул, биологически активная часть волоса, также претерпевает процесс старения, который характеризуется не только потерей пигментации (3–6). Но даже если есть некоторые общие признаки, помимо поседения, указывающие на старение фолликулов, такие как выпадение волос, уменьшение диаметра волос, а также отдельные свидетельства того, что волосы становятся более хрупкими в более старшем возрасте, мало что известно о дальнейших изменениях и молекулярных причинах, лежащих в основе известные макроскопические изменения.

Задаваемые вопросы

Целью данного исследования было охарактеризовать возрастные изменения экспрессии генов структурных белков в волосяных фолликулах человека.

Опытный образец

Для оценки дифференциальной экспрессии генов в группах разного возраста выщипывали 10 волосяных фолликулов кожи головы на каждые 20 здоровых добровольцев (10 женщин / 10 мужчин) в возрасте до 25 и старше 50 лет и выделяли общую РНК.

После стандартной обратной транскрипции каждого образца РНК была проведена количественная полимеразная цепная реакция с наборами ген-специфичных праймеров для различных кератинов волос (таблица S1). Полученные значения относительной экспрессии обеих групп сравнивали, при этом статистически значимые различия были подтверждены тестом Стьюдента t .

Для расширенного анализа экспрессии генов образцы были объединены, и эксперименты были выполнены в Miltenyi Biotec (Bergisch Gladbach, Германия) с использованием микроматрицы полного генома человека Agilent в соответствии с инструкциями производителя.Все методы подробно описаны в Приложении S1 Вспомогательной информации.

Результаты

Наши данные показывают, что процесс старения в фолликулах связан, среди прочего, со снижением структурных белков, таких как определенные кератины волос и связанные с кератином белки (KAP). Молекулярный анализ экспрессии гена кератина в волосяных фолликулах доноров старше 50 и младше 25 лет выявил разительные различия между этими двумя группами. Хотя экспрессия KRT31, KRT32, KRT36, KRT85 и KRT86, по-видимому, не пострадала от старения, мы зарегистрировали статистически значимое снижение активности генов KRT33A и KRT34 в старшей группе старше 50 лет по сравнению с младшей группой (рис. .1). Примечательно, что норматив

Keratin в англо-немецко-английском словаре

de Für die Interpretation der Isotopensignaturen в Keratin und Kollagen wird eine Referenzhaar-Isotopendatenbank herangezogen, für die weltweit Haaremel Personch анального анализа.

springer en Номер статьи первоначального предложения о переходных отступлениях был удален в соответствии с соответствующей поправкой парламента.

de Die gestörte epidermale Differenzierung geht sowohl mit einem veränderten Gehalt an Keratinen und "Cornified Envelope" - Proteinen als auch mit einer veränderten Lipidzusammensetzung einher.

springer en Э-э, все были так внимательны

de Haarbehandlungsmittel, die mindestens ein Tensid und mindestens ein Proteolipid der Formel (I): R'-X-R '' enthalten, in der in der R 'für einen geradkettigen oder verzweigten, gesättigten oder ungesätttigten Kohlenwasserstoffrest mit 11 bis 24 Kohlenstoffatomen steht, R 'ein Protein, ein Peptid or ein Proteinhydrolysat bedeutet, X für -C (O) RIII-RIII-C (O) RIII-или ) RIV- oder -C (O) -N (RV) RVI- steht, RIII- (Ch3) X-Ch4 mit x = 0-22 bedeutet и RIV -Ch3-CH (OH) -Ch3- oder - (Ch3) X-mit x = 0 - 22 bedeutet; RV und RV unabhängig voneinander für -H oder - (Ch3) X-Ch4 mit x = 0 - 22 stehen; mit der Maßgabe, dass R "für Keratin or ein Keratinhydrolysat steht, wenn X für -C (O) O- steht, verbessern zahlreiche Eigenschaften der mit ihnen behandelten Haare und führen neben gesteigertem Glanz insbesondere zu einer «Imprägnierung» der Haare.

патент-wipo en национальность

de Die dielektrischen Eigenschaften des getempertenβ-Keratins sind dem vonα-Keratin so ähnlich, daß wir es als höchstwahrscheinlich betrachten, daß dieens dielektrischen digenschaften Materials Eigenschaften.

springer en Я знал это. Почему ты солгал мне?

из Mittel zur temporären Verformung keratinischer Fasern, entem kosmetisch akzeptablen Träger 0,05 до 5 Gew .-% mindestens eines Keratins mit einer Molmasse от 40 до 70 кДа, от 0,1 до 20 Gew.-% mindestens eines filmbildenden und / oder festigenden Polymers sowie die Verwendung entsprechender Keratine в Stylingmitteln zur Verbesserung des Frisurenhalts.

патентов-wipo и Наши оценки, эм ... являются нашим мнением.

из Данн дает Strukturproteine ​​wie das Kollagen, das im Knorpel und in der Haut vorkommt, und das Keratin, der Hauptbestandteil von Hanaren und Nägel.

jw2019 ru Хорошо ... Я просто не знаю, почему вы не проходите операцию.

de Ein Verfahren zur Herstellung trüber flüssiger frostresistenter, kältestabiler Konditioniermittel, Konditioniermittel, die durch einind solches Verhären, sowie die Verwendung solcher Konditioniermittel zur Konditionierung von textilen Geweben und / oder keratiner Fasern werden beschrieben.

Patents-wipo en Этот грант должен выплачиваться только один раз, если оба родителя как сотрудники Центра потенциально имеют право на участие

de Seine Arbeit an Keratin bildet die Grundlage für Linus Paulings Entdeckung der α-Helix.

WikiMatrix ru Но какое отношение это имеет ко мне?

из Der Einfluß einer Reihe von Detergentien auf die Haut wurde in verschiedenen Weisen untersucht: Bestimmung des Gehaltes an freien Aminosäuren in Waschwasser, nach dem Waschen der Haut mittels einer Waschmaschine; Untersuchung des Einflusses der Detergentien auf den Gehalt an freien Sulphydrylgruppen in Keratin; Bestimmung des Einflusses der Detergentien auf die Permeabilität excidierter Haut; Läppchenproben und Immersionsproben.

springer en Мы все должны

de Das Verhalten des Wollkeratins ist im kochenden Wasser nach Behandlung mit Kupfer-, Kadmium-, Silber- und Quecksilbersalzen unnormal, nicht nur verglichen mit dem Dem Verhalten des Metallfreien des Proteins, son gleichen Bedingungen mit anderen Metallen behandelten Keratins.

springer ru Чрезвычайно важно, кто считает голоса. В результате для нас не станет сюрпризом, например, то, что Нурсултан Назарбаев недавно был переизбран в Казахстане с более чем 95% голосов.

de So ergab Studien beispielsweise, dass mehrere Keratine, aus denen die Zehauflage von Amphibien besteht, zu verschiedenen Keratinabstammungslinien gehören, die bei einem frühen Tetrapoden-Vorfahren ent.

cordis en Это празднование демонстрирует, как далеко мы продвинулись в развитии не только комплексной морской политики, но и нового видения океанов и морей Европы. Это также показывает, насколько вовлечены все европейские институты на каждом этапе пути.

из Fingernägel bestehen aus Keratin.

OpenSubtitles2018.v3 ru Сюда не входят те, которые влияют на иммиграцию или выполнение программы инспекции продуктов питания и растений.

de Nein, ich denke nicht, dass Lindsay eine Keratin-Haarglättung braucht.

OpenSubtitles2018.v3 ru Они закончили проверку дома.

из Beschrieben wird ein ovarielles Hämangiom beim Wildschwein unter Verwendung histologischer Verfahren sowie von immunhistologischen Methoden zum Nachweisnd-von34 (CD) -europaeus-Agglutinin 1 (UEA1), Vimentin und Keratin an Formalinfixierten Gewebsschnitten.

springer en Однако, после принятия Директивы Совета № / № / EEC от № сентября № относительно вводящей в заблуждение и сравнительной рекламы, Суд Европейских сообществ счел необходимым при рассмотрении дел о рекламе, чтобы изучить ее влияние на условный, типичный потребитель

из Melaningranula, zum Teil in größeren Ansammlungen, kommen sowohl im Balkenwerk des spongiösen Keratins als auch in der Marksubstanz vor.

springer ru Что, вы думаете, смешно?

de srl- Strähnen sind bereits mit hochwertigen Keratin- Versehen und können direkt ins Haar einmoduliert werden, mit Wärmezange oder Ultraschall.

Common crawl ru [Aiken] Слушайте здесь

de Mikroorganismus stamm w, von diesem erhältlicheenermzusammensetzung, verwendung des mikroorganismus und verfahren zur Hydrolyse insbesondere von keratin

Последние патенты-wipo?

из Die zwei Formen des Cuticula-Keratins unterscheiden sich wahrscheinlich durch die unterschiedliche Zahl der S-S-Bindungen.

springer en Rita, я сказал, что увидимся через пару часов

de Dieses Ergebnis kann mit dem neuen Modell vonMenefee erklärt werden, wonach α-Keratin aus zwei helikalen (h2 undh3) und einer nichthelikalen ( ) Komponente aufgebaut ist: Die Mikrofibrillen sind aus der schwächeren helikalen Komponenteh3 (und wenigG) aufgebaut, während die Matrix aus der stabileren helikalen Komponenteh2 und der nichthelikalen KomponenteG aufgebaut.

springer en Итак, вот ... что это?

из Trotz des Keratohyalin-Defekts ist in den Zellen des orthohyperkeratotischen Horns ein normales Keratin-Muster nachweisbar.

springer en Вы будете нести только букет цветов, подношение нации

de Peptone und ihre Derivate, andere Eiweißstoffe und Derivate; Hautpulver einschließlich Glutelinen, Prolaminen, Globulinen, Glycininen, Keratinen, Nukleoproteinen und Proteinisolaten

EurLex-2 en РЕШЕНИЕ КОМИССИИ от № января № о процедуре подтверждения соответствия строительных продуктов № / Директивы EEC в соответствии со статьей № в отношении сборных комплектов лестниц (заявленных под номером документа C #) (текст, имеющий отношение к ЕЭЗ) (# / EC

de Auch Kollagen, ein wichtiges tierisches Strukturprotein или Keratin, aus dem zum Beispiel Haare bestehen, dienen Pilzen als «Nahrungsquelle».

WikiMatrix en Я не знаю, что они сделали, но когда я «проснулся .

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *